Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Hightower KE, De S, Weinbaum C, Spence RA, Casey PJ.
Дата:2001 год, декабрь.

Lysine(164)alpha of protein farnesyltransferase is important for both CaaX substrate binding and catalysis.

  автоматический перевод
Protein farnesyltransferase (FTase) catalyses the formation of a thioether linkage between proteins containing a C-terminal CaaX motif and a 15-carbon isoprenoid. The involvement of substrates such as oncogenic Ras proteins in tumour formation has led to intense efforts in targeting this enzyme for development of therapeutics. In an ongoing programme to elucidate the mechanism of catalysis by FTase, specific residues of the enzyme identified in structural studies as potentially important in substrate binding and catalysis are being targeted for mutagenesis. In the present study, the role of the positive charge of Lys(164) of the alpha subunit of FTase in substrate binding and catalysis was investigated. Comparison of the wild-type enzyme with enzymes that have either an arginine or alanine residue substituted at this position revealed unexpected roles for this residue in both substrate binding and catalysis. Removal of the positive charge had a significant effect on the association rate constant and the binding affinity of a CaaX peptide substrate, indicating that the positive charge of Lys(164)alpha is involved in formation of the enzyme (E).farnesyl diphosphate (FPP).peptide ternary complex. Furthermore, mutation of Lys(164)alpha resulted in a substantial decrease in the observed rate constant for product formation without alteration of the chemical mechanism. These and additional studies provide compelling evidence that both the charge on Lys(164)alpha, as well as the positioning of the charge, are important for overall catalysis by FTase.   Протеин farnesyltransferase (FTase) стимулирует создание thioether связь между белками, содержащий C-терминала CaaX мотив и 15-углеродные isoprenoid. Участие подложек, таких, как Рас онкогенных белков в формировании опухоли привело к интенсивным усилиям в этой ориентации ферментов для разработки лекарств. В рамках текущей программы по изучению механизма катализа в FTase конкретные остатки фермента, выявленных в структурных исследованиях, как потенциально важным в субстрате обязательными и катализ становятся мишенью для мутагенеза. В настоящем исследовании, роль положительного заряда в Лис (164) от альфа подразделения из FTase в субстрате обязательными и катализ было расследовано. Сравнение с диким фермента с ферменты, которые либо аргинина или аланин остатков заменить на этой позиции показали неожиданный для этой роли остатков в обоих субстрата обязательными и катализ. Удаление положительный заряд оказал значительное влияние на объединение константой скорости и аффинностью в CaaX пептид субстрата, что свидетельствует о том, что положительный заряд от Лис (164) альфа-участвует в формировании фермента (E). Farnesyl дифосфат (ФПП ). пептид тернарный комплекса. Кроме того, мутации Лис (164) альфа привело к существенному снижению наблюдаемого константа скорости для формирования продукта без изменения химического механизма. Эти и дополнительные исследования предоставить убедительные доказательства того, что оба заряда на Лис (164) альфа, а также позиционирование заряд, имеют важное значение для общего катализ в FTase.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку