Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Siigur E, Tonismagi K, Trummal K, Samel M, Vija H, Subbi J, Siigur J.
Дата:2001 год, декабрь.

Factor X activator from Vipera lebetina snake venom, molecular characterization and substrate specificity.

  автоматический перевод
Our studies of the venom from the Levantine viper Vipera lebetina have demonstrated the existence of both coagulants and anticoagulants of the hemostatic system in the same venom. We showed that V. lebetina venom contains factor X activator (VLFXA) and factor V activator, fibrinolytic enzymes. VLFXA was separated by gel filtration on Sephadex G-100 superfine and ion exchange chromatography on CM-cellulose and on TSK-DEAE (for HPLC) columns. VLFXA is a glycoprotein composed of a heavy chain (57.5 kDa) and two light chains (17.4 kDa and 14.5 kDa) linked by disulfide bonds. VLFXA has multiple molecular forms distinguished by their isoelectric points. The differences in their pI values may be caused by dissimilarities in the respective charged carbohydrate content or in the primary sequence of amino acids. We synthesized 6-9 amino acid residues containing peptides according to physiological cleavage regions of human factor X and human factor IX. The peptides (Asn-Asn-Leu-Thr-Arg-Ile-Val-Gly-Gly - factor X fragment, and Asn-Asp-Phe-Thr-Arg-Val-Val-Gly-Gly - factor IX fragment) were used as substrates for direct assay of VLFXA. Cleavage products of peptide hydrolysis and the molecular masses of cleavage products of human factor X were determined by MALDI-TOF MS. The MALDI-TOF MS was highly efficient for the recovery and identification of peptides released by VLFXA hydrolysis. We can conclude that VLFXA cleaves the Arg(52)-Ile(53) bond in the heavy chain of human factor X and the Arg(226)-Val(227) bond in human factor IX precursor. VLFXA could not activate prothrombin nor had any effect on fibrinogen, and it had no arginine esterase activity toward benzoylarginine ethyl ester.   Наши исследования с ядом из Левантине гадюки Гадюка lebetina продемонстрировали существование как коагулянтов и антикоагулянтов в системе гемостаза в то же ядом. Мы показали, что V. lebetina яд содержит фактор Х активатора (VLFXA), и фактор В активатора, фибринолитической ферментов. VLFXA был разделенных гель фильтрации по Sephadex Г-100 сверхмелкого и ионообменной хроматографии на CM-целлюлозы и ТСК-DEAE (для ВЭЖХ) колонок. VLFXA является гликопротеин, состоящий из большой цепи (57,5 кДа) и двух легких цепей (17,4 кДа и 14,5 кДа), связанных disulfide облигаций. VLFXA имеет несколько молекулярных форм отличает их isoelectric баллов. Различия в их лет значения могут быть вызваны различия в соответствующих обвинение содержанием углеводов или в начальной последовательности аминокислот. Мы синтезируется 6-9 аминокислотных остатков, содержащих пептидов в соответствии с физиологическими раскол регионов человеческий фактор Х и человеческий фактор IX. В пептидов (Asn-Asn-лев-Чет-Арг-Иль-Валь-Gly-Gly - фактор Х фрагмент, и Asn-Асп-Phe-Чет-Арг-Вал-Валь-Gly-Gly - фактор IX фрагмент), были использованы в качестве подложек для непосредственного анализа в VLFXA. Спайность продукты гидролиза пептида и молекулярной массы раскол продукции человеческого фактора Х были определены МАЛДИ-TOF MS. В МАЛДИ-TOF MS высокоэффективна для восстановления и идентификации пептидов освобождены VLFXA гидролиза. Мы можем заключить, что VLFXA cleaves в Арг (52) Иль (53) облигаций в тяжелые цепи человеческий фактор Х и Арг (226)-Валь (227) облигаций в человеческий фактор IX прекурсоров. VLFXA не может активировать протромбина, ни какие-либо воздействие на фибриноген, и он не аргинина эстераза деятельности в направлении benzoylarginine этилового эфира.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку