Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Jin LH, Bahn JH, Eum WS, Kwon HY, Jang SH, Han KH, Kang TC, Won MH, Kang JH, Cho SW, Park J, Choi SY.
Дата:2001 год, декабрь.

Transduction of human catalase mediated by an HIV-1 TAT protein basic domain and arginine-rich peptides into mammalian cells.

  автоматический перевод
Antioxidant enzymes such as superoxide dismutase (SOD) and catalase (CAT) have been considered to have a beneficial effect against various diseases mediated by reactive oxygen species (ROS). Although a variety of modified recombinant antioxidant enzymes have been generated to protect against the oxidative stresses, the lack of their transduction ability into cells resulted in limited ability to detoxify intracellular ROS. To render the catalase enzyme capable of detoxifying intracellular ROS when added extracellularly, cell-permeable recombinant catalase proteins were generated. A human liver catalase gene was cloned and fused with a gene fragment encoding the HIV-1 Tat protein transduction domain (RKKRRQRRR) and arginine-rich peptides (RRRRRRRRR) in a bacterial expression vector to produce genetic in-frame Tat-CAT and 9Arg-CAT fusion proteins, respectively. The expressed and purified fusion proteins can be transduced into mammalian cells (HeLa and PC12 cells) in a time- and dose-dependent manner when added exogenously in culture medium, and transduced fusion proteins were enzymatically active and stable for 60 h. When exposed to H(2)O(2), the viability of HeLa cells transduced with Tat-CAT or 9Arg-CAT fusion proteins was significantly increased. In combination with transduced SOD, transduced catalase also resulted in a cooperative increase in cell viability when the cells were treated with paraquat, an intracellular antioxide anion generator. We then evaluated the ability of the catalase fusion proteins to transduce into animal skin. This analysis showed that Tat-CAT and 9Arg-CAT fusion proteins efficiently penetrated the epidermis as well as the dermis of the subcutaneous layer when sprayed on animal skin, as judged by immunohistochemistry and specific enzyme activities. These results suggest that Tat-CAT and 9Arg-CAT fusion proteins can be used in protein therapy for various disorders related to this antioxidant enzyme.   Антиоксидант ферменты, такие, как супероксиддисмутазы (SOD) и каталазы (КАТ), были рассмотрены иметь положительный эффект от различных заболеваний, при посредничестве активных форм кислорода (АФК). Несмотря на то, что различные модификации рекомбинантных ферментов антиоксидантной были произведены для защиты от окислительного подчеркивает, отсутствие возможности передачи их в клетки в результате ограниченные возможности для нейтрализации внутриклеточных АФК. Оказывать каталазы ферментов, способных детоксикации внутриклеточных АФК когда добавил extracellularly, сотовый-проницаемых каталазы рекомбинантных белков электроэнергии. А человеческой печени каталазы ген был клонирован и плавленый с фрагмента гена, кодирующего этот признак ВИЧ-1 Тат белка передачи домена (RKKRRQRRR) и аргинина-богатые пептиды (RRRRRRRRR) в бактериальной выражение вектора для получения генетических в рамки Тат-КПП и 9Arg - КПП синтез белков, соответственно. Выраженную и чистый синтез белков может быть transduced в клетках млекопитающих (HeLa и PC12 клеток), в то время, и в зависимости от дозы образом, если добавить экзогенно в культуре средних, и transduced синтез белков были enzymatically активной и стабильной в течение 60 ч. Знакомясь с H (2) O (2), жизнеспособность клеток HeLa transduced с Тат-КПП или 9Arg-КПП синтез белков, значительно увеличилось. В сочетании с transduced SOD, transduced каталазы также привело к увеличению сотрудничества в жизнеспособности клеток, когда клетки были относиться с параквата, один внутриклеточных antioxide анион генератора. Затем мы оценили способность Организации каталазы синтеза белков к transduce в кожу животного. Этот анализ показал, что Тат-КПП и 9Arg-КПП синтез белков эффективно проникли эпидермиса, а также дермы в подкожный слой, когда наносится на кожу животного, как судить по иммуногистохимия и конкретные фермента деятельности. Эти результаты свидетельствуют о том, что Тат-КПП и 9Arg-КПП синтез белков могут быть использованы в терапии белка для различных расстройств, связанных с этим ферментов антиоксидантной.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку