Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Rodriguez-Lopez JN, Lowe DJ, Hernandez-Ruiz J, Hiner AN, Garcia-Canovas F, Thorneley RN.
Дата:2001 год, декабрь.

Mechanism of reaction of hydrogen peroxide with horseradish peroxidase: identification of intermediates in the catalytic cycle.

  автоматический перевод
The mechanism of the reaction of horseradish peroxidase isoenzyme C (HRPC) with hydrogen peroxide to form the reactive enzyme intermediate compound I has been studied using electronic absorbance, rapid-scan stopped-flow, and electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopies at both acid and basic pH. The roles of the active site residues His42 and Arg38 in controlling heterolytic cleavage of the H(2)O(2) oxygen-oxygen bond have been probed with site-directed mutant enzymes His42 --> Leu (H42L), Arg38 --> Leu (R38L), and Arg38 --> Gly (R38G). The biphasic reaction kinetics of H42L with H(2)O(2) suggested the presence of an intermediate species and, at acid pH, a reversible second step, probably due to a neutral enzyme-H(2)O(2) complex and the ferric-peroxoanion-containing compound 0. EPR also indicated the formation of a protein radical situated more than approximately 10 A from the heme iron. The stoichiometry of the reaction of the H42L/H(2)O(2) reaction product and 2,2'-azinobis(3-ethylbenzothiazolinesulfonic acid) (ABTS) was concentration dependent and fell from a value of 2 to 1 above 0.7 mM ABTS. These data can be explained if H(2)O(2) undergoes homolytic cleavage in H42L. The apparent rate of compound I formation by H42L, while low, was pH independent in contrast to wild-type HRPC where the rate falls at acid pH, indicating the involvement of an ionizable group with pK(a) approximately 4. In R38L and R38G, the apparent pK(a) was shifted to approximately 8 but there is no evidence that homolytic cleavage of H(2)O(2) occurs. These data suggest that His42 acts initially as a proton acceptor (base catalyst) and then as a donor (acid catalyst) at neutral pH and predict the observed slower rate and lower efficiency of heterolytic cleavage observed at acid pH. Arg38 is influential in lowering the pK(a) of His42 and additionally in aligning H(2)O(2) in the active site, but it does not play a direct role in proton transfer.   Механизм реакции пероксидазы хрена isoenzyme C (HRPC) с пероксида водорода в виде реактивного фермента промежуточных соединений Я был изучен с помощью электронного absorbance, быстрого сканирования остановить поток, и электронного парамагнитного резонанса (EPR) спектроскопический на кислоты и основные рН. В роли активного сайт остатки His42 и Arg38 в борьбе heterolytic раскол в H (2) O (2) кислород-кислород облигаций были probed сайты, ориентированные на мутантных ферментов His42 -> Лев (H42L), Arg38 -> Лев (R38L), и Arg38 -> Gly (R38G). В biphasic реакции кинетика H42L с H (2) O (2) предложил наличие промежуточного видов, а на кислоты рН, обратимой второй шаг, вероятно, из-за нейтрального фермента-H (2) O (2) сложным и с железа-peroxoanion-содержащих соединений 0. НРА также указал на создание белка радикальных расположен более чем приблизительно 10 А от heme железо. В stoichiometry о реакции на H42L / H (2) O (2) реакции продукта и 2,2 '-azinobis (3-ethylbenzothiazolinesulfonic кислота) (БЕСТ) была концентрация зависит и упал со значением со 2 на 1 выше 0,7 мМ БЕСТ. Эти данные могут быть объяснены, если H (2) O (2) проходит homolytic раскол в H42L. Очевидный показатель соединения я Формирование H42L, в то время как низкие, был рН независимый, в отличие от дикого HRPC где скорость падает на кислоты рН, что свидетельствует об участии в ionizable группы с pK (а) примерно 4. В R38L и R38G, видимой pK (а) был перенесен на примерно 8, но нет никаких доказательств того, что homolytic раскол в H (2) O (2) имеет место. Эти данные свидетельствуют о том, что His42 актов первоначально как акцептор протона (базовый катализатора), а затем в качестве донора (кислый катализатор), на нейтральный рН и предсказать наблюдаемое замедление темпов и снижения эффективности heterolytic раскол наблюдается на кислоты рН. Arg38 имеет влияние на снижение pK (а) His42 и, кроме того, в деле согласования H (2) O (2) в активном сайт, но он не играет непосредственной роли в передаче протонов.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку