Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Deng Y, Schmidtmann A, Redlich A, Westerdorf B, Jaquet K, Thieleczek R.
Дата:2001 год, декабрь.

Effects of phosphorylation and mutation R145G on human cardiac troponin I function.

  автоматический перевод
We have studied functional consequences of the mutations R145G, S22A, and S23A of human cardiac troponin I (cTnI) and of phosphorylation of two adjacent N-terminal serine residues in the wild-type cTnI and the mutated proteins. The mutation R145G has been linked to the development of familial hypertrophic cardiomyopathy. Cardiac troponin was reconstituted from recombinant human subunits including either wild-type or mutant cTnI and was used for reconstitution of thin filaments with skeletal muscle actin and tropomyosin. The Ca(2+)-dependent thin filament-activated myosin subfragment 1 ATPase (actoS1-ATPase) activity and the in vitro motility of these filaments driven by myosin were measured as a function of the cTnI phosphorylation state. Bisphosphorylation of wild-type cTnI decreases the Ca(2+) sensitivity of the actoS1-ATPase activity and the in vitro thin filament motility by about 0.15-0.21 pCa unit. The nonconservative replacement R145G in cTnI enhances the Ca(2+) sensitivity of the actoS1-ATPase activity by about 0.6 pCa unit independent of the phosphorylation state of cTnI. Furthermore, it mimics a strong suppressing effect on both the maximum actoS1-ATPase activity and the maximum in vitro filament sliding velocity which has been observed upon bisphosphorylation of wild-type cTnI. Bisphosphorylation of the mutant cTnI-R145G itself had no such suppressing effects anymore. Differential analysis of the effect of phosphorylation of each of the two serines, Ser23 in cTnI-S22A and Ser22 in cTnI-S23A, indicates that phosphorylation of Ser23 may already be sufficient for causing the reduction of maximum actoS1-ATPase activity and thin filament sliding velocity seen upon phosphorylation of both of these serines.   Мы изучили функциональные последствия этой мутации R145G, S22A и S23A человеческого сердца troponin I (cTnI), и фосфорилирования двух соседних N-терминал серин остатков на дикого cTnI и мутировавший белков. В мутация R145G было связано с развитием семейных гипертрофированными кардиомиопатии. Сердечный troponin был преобразован из рекомбинантного человеческого подсистем, включая либо дикого или мутантного cTnI, и был использован для воспроизведения тонких нитей с актина скелетных мышц и tropomyosin. В Са (2 +), зависящих от тонкой нити-активированного myosin subfragment 1 АТФаза (actoS1-АТФаза) деятельности, а также в vitro подвижность этих нитей определяется myosin были определены в зависимости от состояния cTnI фосфорилирования. Bisphosphorylation дикого cTnI уменьшает Са (2 +) чувствительность из actoS1-АТФаза деятельности, а также в vitro тонкой нити подвижность примерно 0.15-0.21 pCa единицы. В неконсервативных замены R145G в cTnI повышает Са (2 +) чувствительность из actoS1-АТФаза активности примерно на 0,6 pCa единицу независимо от фосфорилирования состояние cTnI. Кроме того, она имитирует сильное влияние на пресечение как максимум actoS1-АТФаза деятельности, а максимальная в vitro нити скорости скольжения, которая наблюдается на bisphosphorylation дикого cTnI. Bisphosphorylation из мутантных cTnI-R145G сама не имеет таких последствий подавления уже нет. Дифференциальный анализ влияния фосфорилирования каждого из двух serines, Ser23 в cTnI-S22A и Ser22 в cTnI-S23A, свидетельствует о том, что фосфорилирование Ser23, возможно, уже будет достаточно для нанесения на сокращение максимальной actoS1-АТФаза деятельности и тонкой нити скорости скольжения видел на фосфорилирование обе эти serines.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку