Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Brahms H, Meheus L, de Brabandere V, Fischer U, Luhrmann R.
Дата:2001 год, ноябрь.

Symmetrical dimethylation of arginine residues in spliceosomal Sm protein B/B' and the Sm-like protein LSm4, and their interaction with the SMN protein.

  автоматический перевод
Arginine residues in RG-rich proteins are frequently dimethylated posttranslationally by protein arginine methyltransferases (PRMTs). The most common methylation pattern is asymmetrical dimethylation, a modification important for protein shuttling and signal transduction. Symmetrically dimethylated arginines (sDMA) have until now been confined to the myelin basic protein MBP and the Sm proteins D1 and D3. We show here by mass spectrometry and protein sequencing that also the human Sm protein B/B' and, for the first time, one of the Sm-like proteins, LSm4, contain sDMA in vivo. The symmetrical dimethylation of B/B', LSm4, D1, and D3 decisively influences their binding to the Tudor domain of the "survival of motor neurons" protein (SMN): inhibition of dimethylation by S-adenosylhomocysteine (SAH) abolished the binding of D1, D3, B/B', and LSm4 to this domain. A synthetic peptide containing nine sDMA-glycine dipeptides, but not asymmetrically modified or nonmodified peptides, specifically inhibited the interaction of D1, D3, B/B', LSm4, and UsnRNPs with SMN-Tudor. Recombinant D1 and a synthetic peptide could be methylated in vitro by both HeLa cytosolic S100 extract and nuclear extract; however, only the cytosolic extract produced symmetrical dimethylarginines. Thus, the Sm-modifying PRMT is cytoplasmic, and symmetrical dimethylation of B/B', D1, and D3 is a prerequisite for the SMN-dependent cytoplasmic core-UsnRNP assembly. Our demonstration of sDMAs in LSm4 suggests additional functions of sDMAs in tri-UsnRNP biogenesis and mRNA decay. Our findings also have interesting implications for the understanding of the aetiology of spinal muscular atrophy (SMA).   Аргинин остатков в RG-богатых белками, часто dimethylated posttranslationally на белок аргинина methyltransferases (PRMTs). Наиболее распространенными метилирования картина асимметричный dimethylation, изменение важно для белка shuttling и передача сигнала. Симметрично dimethylated arginines (sDMA) до сих пор ограничивались лишь на основных белков миелина MBP и См белков D1 и D3. Мы показываем здесь масс-спектрометрии и последовательности белка, который также человеческого белка См B / B ', и, в первый раз, один из Sm-как белки, LSm4, содержат sDMA в живом организме. В симметричной dimethylation Б / B ", LSm4, D1 и D3 решительно влияет на их обязательными для домена Тудор из" выживания моторных нейронов "белок (SMN): ингибирование dimethylation на S-adenosylhomocysteine (САК) отменили связывание D1, D3, B / B ", и LSm4 в этой области. А синтетических пептидов, содержащих девять sDMA-глицин dipeptides, но не асимметрично изменены или nonmodified пептидов, в частности препятствуют взаимодействию D1, D3, B / B ", LSm4 и UsnRNPs с SMN-Тудор. Рекомбинантные D1 и синтетических пептидов может быть метилированной в vitro обеими HeLa cytosolic S100 экстракта и ядерного экстракта, но только cytosolic экстракт подготовила симметричный dimethylarginines. Таким образом, Sm-изменения PRMT является цитоплазматической, и симметричный dimethylation Б / B ', D1, и D3, является необходимым условием для SMN-зависимых цитоплазматических основного UsnRNP собраний. Наша демонстрация sDMAs в LSm4 предлагает дополнительные функции sDMAs в три-UsnRNP биогенез и распад мРНК. Наши выводы также есть интересные последствия для понимания данной этиологии спинного мышечной атрофии (SMA).

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку