Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Berard AM, Clerc M, Brewer B Jr, Santamarina-Fojo S.
Дата:2001 год, декабрь.

A normal rate of cellular cholesterol removal can be mediated by plasma from a patient with familial lecithin-cholesterol acyltransferase (LCAT) deficiency.

  автоматический перевод
Lecithin-cholesterol acyltransferase (LCAT) is the major enzyme involved in the esterification of cholesterol in circulating plasma lipoproteins. In the present study, we describe the molecular defects in the LCAT gene and in lipoprotein metabolism of a 34-year-old patient presenting with features of classic familial LCAT deficiency. DNA sequencing revealed two separate point mutations in exon 3 of the patient's LCAT gene: a C to A substitution converting Tyr(83) to a Stop and a C to T transition converting an Arg(99) to a Cys. Digestion of patient PCR-amplified DNA with the restriction enzymes AccI and AciI established that the patient was a compound heterozygote for both mutations. In vitro expression of LCAT (Arg(99)-->Cys) in human embryonic kidney-293 cells demonstrated reduced expression, as well as reduced secretion and/or increased intracellular degradation of the mutant enzyme with significantly decreased alpha-LCAT specific activity, thus, establishing the functional significance of the LCAT (Arg(99)-->Cys) mutation. The plasma cholesterol esterification rate (CER, 2+/-0.3 nmol/ml/h), alpha-LCAT activity (2.9+/-0.1 nmol/ml/h) and LCAT concentration (0.3+/-0.1 microg/ml) were 2.9%, 2.3% and 6.1% that of normal subjects, respectively. Analysis of the patient's plasma lipid profile revealed reduced plasma concentrations of total cholesterol (111+/-0.5 mg/dl), HDL cholesterol (1.6+/-0.2 mg/dl), apolipoprotein (apo) A-I (52+/-4 mg/dl) and apo A-II (11+/-0.5 mg/dl). Nevertheless, for the first time, we demonstrate that the LCAT-deficient plasma is as efficient as control plasma in cholesterol efflux experiments performed with [(3)H]-cholesterol loaded fibroblasts. This result could explain the absence of premature atherosclerosis in this LCAT-deficient patient.   Лецитин-холестерин acyltransferase (LCAT) является основным ферментом, участвующих в этерификации холестерина в плазме циркулирующих липопротеинов. В настоящем исследовании мы рассмотрим молекулярные дефекты в LCAT генов, и в метаболизм липопротеинов 34-летний пациент представления с особенностями классического семейные LCAT недостаточности. Последовательности ДНК показал две отдельные точки мутации в exon 3 от пациента LCAT гена: С А замена преобразования Tyr (83) к "Остановить и С к Т переходной переноса один Арг (99) к Кис. Пищеварение пациента ПЦР-ДНК усиливается с ограничением ферментов AccI и AciI установлено, что пациент был комплекса heterozygote для обеих мутаций. В vitro выражения LCAT (Арг (99) -> Кис), в человеческой эмбриональной почки-293 клеток показали сокращение выражения, а также к снижению секреции и / или повышение внутриклеточной деградации мутантного фермента значительно сократилось альфа-LCAT конкретной деятельности, Таким образом, создание функционального значения в LCAT (Арг (99) -> Кис) мутации. В плазме холестерина этерификации ставка (ССВ, 2 + / -0,3 нмоль / мл / ч), LCAT альфа-активности (2,9 + / -0,1 нмоль / мл / ч) и LCAT концентрации (0,3 + / -0,1 мкг / мл), были 2,9%, 2,3% и 6,1%, что нормальных субъектов, соответственно. Анализ пациента плазмы липидного профиля плазмы показали сокращение концентрации общего холестерина (111 + / -0,5 мг / дл), HDL холестерина (1,6 + / -0,2 мг / дл), аполипопротеина (apo) МА (52 + / -4 мг / дл), и apo А-II (11 + / -0,5 мг / дл). Тем не менее, в первый раз, мы демонстрируем, что LCAT дефицитом плазмы является эффективным, как контроль холестерина в плазме efflux экспериментов проводится с [(3) H]-холестерина загружены фибробластов. Этот результат можно объяснить отсутствие преждевременного атеросклероза в этом LCAT дефицитом пациента.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку