Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Lobsanov YD, Vallee F, Imberty A, Yoshida T, Yip P, Herscovics A, Howell PL.
Дата:2001 год, ноябрь.

Structure of Penicillium citrinum alpha 1,2-mannosidase reveals the basis for differences in specificity of the endoplasmic reticulum and Golgi class I enzymes.

  автоматический перевод
Class I alpha1,2-mannosidases (glycosylhydrolase family 47) are key enzymes in the maturation of N-glycans. This protein family includes two distinct enzymatically active subgroups. Subgroup 1 includes the yeast and human endoplasmic reticulum (ER) alpha1,2-mannosidases that primarily trim Man(9)GlcNAc(2) to Man(8)GlcNAc(2) isomer B whereas subgroup 2 includes mammalian Golgi alpha1,2-mannosidases IA, IB, and IC that trim Man(9)GlcNAc(2) to Man(5)GlcNAc(2) via Man(8)GlcNAc(2) isomers A and C. The structure of the catalytic domain of the subgroup 2 alpha1,2-mannosidase from Penicillium citrinum has been determined by molecular replacement at 2.2-A resolution. The fungal alpha1,2-mannosidase is an (alphaalpha)(7)-helix barrel, very similar to the subgroup 1 yeast (Vallee, F., Lipari, F., Yip, P., Sleno, B., Herscovics, A., and Howell, P. L. (2000) EMBO J. 19, 581-588) and human (Vallee, F., Karaveg, K., Herscovics, A., Moremen, K. W., and Howell, P. L. (2000) J. Biol. Chem. 275, 41287-41298) ER enzymes. The location of the conserved acidic residues of the catalytic site and the binding of the inhibitors, kifunensine and 1-deoxymannojirimycin, to the essential calcium ion are conserved in the fungal enzyme. However, there are major structural differences in the oligosaccharide binding site between the two alpha1,2-mannosidase subgroups. In the subgroup 1 enzymes, an arginine residue plays a critical role in stabilizing the oligosaccharide substrate. In the fungal alpha1,2-mannosidase this arginine is replaced by glycine. This replacement and other sequence variations result in a more spacious carbohydrate binding site. Modeling studies of interactions between the yeast, human and fungal enzymes with different Man(8)GlcNAc(2) isomers indicate that there is a greater degree of freedom to bind the oligosaccharide in the active site of the fungal enzyme than in the yeast and human ER alpha1,2-mannosidases.   Класс I alpha1 ,2-mannosidases (glycosylhydrolase семьи 47) являются ключевыми ферментами в созревание N-glycans. Этот белок семьи включает в себя два отдельных enzymatically Активные подгрупп. Подгруппа 1 входят дрожжи и прав эндоплазматического ретикулума (ЭР) alpha1 ,2-mannosidases том, что в первую очередь обрезки Человек (9) GlcNAc (2) к Ман (8) GlcNAc (2) изомер В то подгруппа 2 включает млекопитающих Гольджи alpha1 ,2-mannosidases IA, IB и IC, что обрезки Человек (9) GlcNAc (2) к Ман (5) GlcNAc (2) через Человек (8) GlcNAc (2) изомеры А и С. Структура каталитического домена в подгруппе 2 alpha1 ,2-mannosidase из Penicillium citrinum были определены молекулярные замены на 2.2-A резолюции. В грибковые alpha1 ,2-mannosidase является (alphaalpha) (7)-спирали ствол, очень похожие на подгруппы 1 дрожжи (Валле, F., Липари, F., Йип, P., Слено, B., Herscovics, A ., и Хауэлл, PL (2000) ЕОМБ J. 19, 581-588) и человеческого (Валле, F., Karaveg К., Herscovics А., Моремен, KW, и Хауэлл, PL (2000) J. биол . Хим. 275, 41287-41298) ER ферментов. Расположение на сохранение кислотных остатков каталитического сайта и обязательной из ингибиторов, kifunensine и 1-deoxymannojirimycin, на основных ионов кальция являются сохранение в грибковых ферментов. Вместе с тем, имеются значительные структурные различия в олигосахарид обязательного сайта между двумя alpha1 ,2-mannosidase подгрупп. В подгруппе 1 ферментов, один аргинина остатков играет решающую роль в стабилизации олигосахарид подложки. В грибковые alpha1 ,2-mannosidase этой аргинина заменяется глицин. Эта замена и другие варианты последовательности приведет к более просторные углеводов обязательного сайта. Моделирование исследования взаимодействий между дрожжи, прав и грибковые ферменты с различными Человек (8) GlcNAc (2) изомеры показывают, что существует большая степень свободы связать олигосахарид в активном сайт о грибковых ферментов, чем в дрожжей и человека ER alpha1 ,2-mannosidases.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку