Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Conesa-Zamora P, Lopez-Andreo MJ, Gomez-Fernandez JC, Corbalan-Garcia S.
Дата:2001 год, ноябрь.

Identification of the phosphatidylserine binding site in the C2 domain that is important for PKC alpha activation and in vivo cell localization.

  автоматический перевод
The C2 domain of classical PKCs binds to membranes through Ca(2+) bridging to phosphatidylserine as recently observed through X-ray diffraction of the isolated domain. Additionally, it has been proposed that N189, T251, R216, and R249A interact directly with phosphatidylserine [Verdaguer, N., et al. (1999) EMBO J. 18, 6329-6338]. When these four residues were mutated to Ala to determine their role in PKC binding to phospholipid membranes, PKC activation, and in its in vivo localization, the results revealed that they were very important for the activation of full-length PKCalpha. N189, in particular, was involved in the activation of the enzyme after its interaction with PS, since its mutation to Ala did not decrease the level of membrane binding but did prevent full enzyme activation. On the other hand, mutations R216A, R249A, and T251A affected both membrane binding and enzyme activation, although T251A had the most drastic effect, suggesting that the protein interactions with the carbonyl groups of the phospholipid are also a key event in the activation process. Taken together, these results show that the four residues located near the calcium binding site are critical in phosphatidylserine-dependent PKCalpha activation, in which N189 plays an important role, triggering the enzyme activation probably by interacting with neighboring residues of the protein when lipid binding occurs. Furthermore, these results provide strong evidence for better defining one of the two phosphatidylserine isomer models proposed in the previous crystallographic report.   В C2 области классической PKCs связывается с мембранами на основе Са (2 +) сокращение к phosphatidylserine, как недавно отметил помощью рентгеновской дифракции изолированных домен. Кроме того, было предложено, чтобы N189, T251, R216, R249A и взаимодействовать непосредственно с phosphatidylserine [Вердагер, Н., и др.. (1999) ЕОМБ J. 18, 6329-6338]. Когда эти четыре остатки были переросли в Ала определить их роль в ПКС обязательными для фосфолипидный мембраны, ПКС активации, и в его живом локализации, результаты показали, что они были очень важны для активации полной длины PKCalpha. N189, в частности, был причастен к активации фермента после ее взаимодействия с PS, поскольку его мутации в Ала не снижать уровень мембранного обязательными, но предотвратить полное активации фермента. С другой стороны, мутации, R216A, R249A, и T251A негативно сказывается как мембрана имеет обязательную силу и действие фермента, хотя T251A были наиболее радикальные силы, то, что белка взаимодействия с карбонильных групп в фосфолипидный является также ключевым событием в процессе активации. Взятые вместе, эти результаты свидетельствуют о том, что четыре остатков, расположенных вблизи кальция обязательного сайта имеют решающее значение в phosphatidylserine-зависимых PKCalpha активации, N189, в котором важную роль играет, ведет к активации фермента, вероятно, взаимодействуя с соседними остатков белка, когда липидов обязательного происходит . Кроме того, эти результаты дают веские доказательства по более четкому определению одного из двух phosphatidylserine изомер моделей, предложенных в предыдущем докладе кристаллографических.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку