Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Benton PM, Mayer SM, Shao J, Hoffman BM, Dean DR, Seefeldt LC.
Дата:2001 год, ноябрь.

Interaction of acetylene and cyanide with the resting state of nitrogenase alpha-96-substituted MoFe proteins.

  автоматический перевод
The nitrogenase MoFe protein contains the active site metallocluster called FeMo-cofactor [7Fe-9S-Mo-homocitrate] that exhibits an S = 3/2 EPR signal in the resting state. No interaction with FeMo-cofactor is detected when either substrates or inhibitors are incubated with MoFe protein in the resting state. Rather, the detection of such interactions requires the incubation of the MoFe protein together with its obligate electron donor, called the Fe protein, and MgATP under turnover conditions. This indicates that a more reduced state of the MoFe protein is required to accommodate substrate or inhibitor interaction. In the present work, substitution of an arginine residue (alpha-96(Arg)) located next to the active site FeMo-cofactor in the MoFe protein by leucine, glutamine, alanine, or histidine is found to result in MoFe proteins that can interact with acetylene or cyanide in the as-isolated, resting state without the need for the Fe protein, or MgATP. The dithionite-reduced, resting states of the alpha-96(Leu)-, alpha-96(Gln)-, alpha-96(Ala)-, or alpha-96(His)-substituted MoFe proteins show an S = 3/2 EPR signal (g = 4.26, 3.67, 2.00) similar to that assigned to FeMo-cofactor in the wild-type MoFe protein. However, in contrast to the wild-type MoFe protein, the alpha-96-substituted MoFe proteins all exhibit changes in their EPR spectra upon incubation with acetylene or cyanide. The alpha-96(Leu)-substituted MoFe protein was representative of the other alpha-96-substituted MoFe proteins examined. The incubation of acetylene with the alpha-96(Leu) MoFe protein decreased the intensity of the normal FeMo-cofactor signal with the appearance of a new EPR signal having inflections at g = 4.50 and 3.50. Incubation of cyanide with the alpha-96(Leu) MoFe protein also decreased the FeMo-cofactor EPR signal with concomitant appearance of a new EPR signal having an inflection at g = 4.06. The acetylene- and cyanide-dependent EPR signals observed for the alpha-96(Leu)-substituted MoFe protein were found to follow Curie law 1/T dependence, consistent with a ground-state transition as observed for FeMo-cofactor. The microwave power dependence of the EPR signal intensity is shifted to higher power for the acetylene- and cyanide-dependent signals, consistent with a change in the relaxation properties of the spin system of FeMo-cofactor. Finally, the alpha-96(Leu)-substituted MoFe protein incubated with (13)C-labeled cyanide displays a (13)C ENDOR signal with an isotropic hyperfine coupling of 0.42 MHz in Q-band Mims pulsed ENDOR spectra. This indicates the existence of some spin density on the cyanide, and thus suggests that the new component of the cyanide-dependent EPR signals arise from the direct bonding of cyanide to the FeMo-cofactor. These data indicate that both acetylene and cyanide are able to interact with FeMo-cofactor contained within the alpha-96-substituted MoFe proteins in the resting state. These results support a model where effective interaction of substrates or inhibitors with FeMo-cofactor occurs as a consequence of both increased reactivity and accessibility of FeMo-cofactor under turnover conditions. We suggest that, for the wild-type MoFe protein, the alpha-96(Arg) side chain acts as a gatekeeper, moving during turnover in order to permit accessibility of acetylene or cyanide to a specific [4Fe-4S] face of FeMo-cofactor.   В nitrogenase MoFe белка содержит активного сайт metallocluster называется FeMo-cofactor [7Fe-9S-Мо-homocitrate], что экспонаты один S = 3 / 2 ОРЭД сигнал в состоянии покоя. Нет взаимодействия с FeMo-cofactor обнаруживается, когда либо субстратов или ингибиторов являются инкубировали с MoFe белка в состоянии покоя. Напротив, обнаружение подобных взаимодействий требует инкубационного из MoFe белка вместе со своими обязывает доноров электронов, так называемой, "Фе белка, и MgATP под оборот условиях. Это свидетельствует о том, что более сокращены о состоянии MoFe белка, необходимых для покрытия субстрата или ингибитор взаимодействия. В настоящей работе, замена один аргинина остатков (альфа-96 (Арг)), расположенная рядом с активным сайт FeMo-cofactor в MoFe белок лейцина, глутамином, аланин, или гистидина это приводит к MoFe белки, которые могут взаимодействовать с ацетиленом, ни цианида в качестве-изолированные, состояние покоя, без необходимости для Фе белка, или MgATP. В дитионит-сократилась, отдыха состояния альфа-96 (лев) -, альфа-96 (Gln) -, альфа-96 (Ала) - или альфа-96 (его)-замещенных MoFe белков показывают S = 3 / 2 ОРЭД сигнал (г = 4,26, 3,67, 2,00), аналогичную той, которая возложенных на FeMo-cofactor в дикого MoFe белка. Однако, в отличие от дикого MoFe белка, альфа-96-замещенных MoFe белки все выставки изменения в их спектрах по ОРЭД инкубации с ацетиленом, ни цианида. Альфа-96 (лев)-замещенных MoFe белка был представителем другой альфа-96-замещенных MoFe белков изучены. Инкубационный ацетилена с альфа-96 (лев) MoFe белков снизилась интенсивность нормального FeMo-cofactor сигнала с появлением нового ОРЭД сигнала с флексий на г = 4,50 и 3,50. Инкубационный цианида с альфа-96 (лев) MoFe белка также снизилась на FeMo-cofactor ОРЭД сигнала одновременно с появлением нового ОРЭД сигнал наличия перегиба на г = 4,06. В ацетилен и цианид-зависимых ОРЭД сигналы наблюдаются для альфа-96 (лев)-замещенных MoFe белка были обнаружены следить Кюри закона 1 / T зависимость, в соответствии с грунта-состояние перехода, как отмечено в FeMo-cofactor. В микроволновой энергии зависимость НРА сигнала перемещается к увеличению мощности для ацетилена и цианида в зависимости от сигналов, в соответствии с переменами в ослаблении свойств спин системы FeMo-cofactor. Наконец, альфа-96 (лев)-замещенных MoFe белка инкубировали с (13) C-помечены цианид отображает (13) С ENDOR сигнала с изотропного сверхтонкого соединение 0,42 МГц в Q-диапазоне Mims импульсного ENDOR спектров. Это указывает на существование некоторых спиновой плотности на цианида, и, таким образом, свидетельствует о том, что новый компонент в цианид-зависимых ОРЭД сигналов возникают в результате прямых связей цианида в FeMo-cofactor. Эти данные свидетельствуют о том, что оба ацетилена и цианида в состоянии взаимодействовать с FeMo-cofactor содержащуюся в альфа-96-замещенных MoFe белков в состоянии покоя. Эти результаты поддерживают модель, в которой эффективное взаимодействие субстратов или ингибиторов с FeMo-cofactor происходит, как следствие, так увеличение реактивности и доступности FeMo-cofactor под оборот условиях. Мы считаем, что для дикого MoFe белка, альфа-96 (Арг) боковой цепи актов в сервере, переходя на оборот в целях обеспечения доступности ацетилена и цианида к конкретному [4Fe-4S] лицом FeMo - cofactor.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку