Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Amer AO, Valvano MA.
Дата:2001 год, ноябрь.

Conserved amino acid residues found in a predicted cytosolic domain of the lipopolysaccharide biosynthetic protein WecA are implicated in the recognition of UDP-N-acetylglucosamine.

  автоматический перевод
WecA, an integral membrane protein that belongs to a family of polyisoprenyl phosphate N-acetylhexosamine-1-phosphate transferases, is required for the biosynthesis of O-specific LPS and enterobacterial common antigen in Escherichia coli and other enteric bacteria. WecA functions as an UDP-N-acetylglucosamine (GlcNAc):undecaprenyl-phosphate GlcNAc-1-phosphate transferase. A conserved short sequence motif (His-Ile-His-His; HIHH) and a conserved arginine were identified in WecA at positions 279-282 and 265, respectively. This region is located within a predicted cytosolic segment common to all bacterial homologues of WecA. Both HIHH279-282 and the Arg265 are reminiscent of the HIGH motif (His-Ile-Gly-His) and a nearby upstream lysine, which contribute to the three-dimensional architecture of the nucleotide-binding site among various enzymes displaying nucleotidyltransferase activity. Thus, it was hypothesized that these residues may play a role in the interaction of WecA with UDP-GlcNAc. Replacement of the entire HIHH motif by site-directed mutagenesis produced a protein that, when expressed in the E. coli wecA mutant MV501, did not complement the synthesis of O7 LPS. Membrane extracts containing the mutated protein failed to transfer UDP-GlcNAc into a lipid-rich fraction and to bind the UDP-GlcNAc analogue tunicamycin. Similar results were obtained by individually replacing the first histidine (H279) of the HIHH motif as well as the Arg265 residue. The functional importance of these residues is underscored by the high level of conservation of H279 and Arg265 among bacterial WecA homologues that utilize several different UDP-N-acetylhexosamine substrates.   WecA, составной мембранный белок, который принадлежит к семейству polyisoprenyl фосфат N-acetylhexosamine-1-фосфат transferases, необходимы для биосинтеза О конкретных LPS и enterobacterial общих антигенов в Эшерихия коли и других кишечных бактерий. WecA функции, как UDP-N-acetylglucosamine (GlcNAc): undecaprenyl-фосфат GlcNAc-1-фосфат трансферазы. А сохранение короткие последовательности мотив (Его-Иль-Его-Его; HIHH), и сохранение аргинина были выявлены в WecA на позиции 279-282 и 265, соответственно. Этот район расположен в пределах прогнозируемых cytosolic сегмент общей для всех бактериальных гомологов из WecA. Оба HIHH279-282 и Arg265 напоминают из ВЫСОКОГО мотив (Его-Иль-Gly-Его) и близлежащих вверх лизина, которые способствуют трехмерной структуры нуклеотидных обязательного сайте среди различных ферментов отображения nucleotidyltransferase деятельности. Таким образом, было предположить, что эти отходы могут играть определенную роль при взаимодействии с WecA UDP-GlcNAc. Замена всего HIHH мотив на сайт-направленный мутагенез выпустила белка, что, когда выраженные в E. титр wecA мутанта MV501, не дополнять синтеза O7 LPS. Мембранные экстрактов, содержащий мутировавший белок не удалось передать UDP-GlcNAc в липидах богатых фракции и связать UDP-GlcNAc аналог tunicamycin. Аналогичные результаты были получены в индивидуальном порядке замены первого гистидина (H279) из HIHH мотив, а также Arg265 остатков. Функциональное значение этих остатков подчеркивает высокий уровень сохранности H279 и Arg265 среди бактериальных WecA гомологов, которые используют различные UDP-N-acetylhexosamine подложек.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку