Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Huberman T, Eisenberg-Domovich Y, Gitlin G, Kulik T, Bayer EA, Wilchek M, Livnah O.
Дата:2001 год, июнь.

Chicken avidin exhibits pseudo-catalytic properties. Biochemical, structural, and electrostatic consequences.

  автоматический перевод
Avidin and its bacterial analogue streptavidin exhibit similarly high affinities toward the vitamin biotin. The extremely high affinity of these two proteins has been utilized as a powerful tool in many biotechnological applications. Although avidin and streptavidin have similar tertiary and quaternary structures, they differ in many of their properties. Here we show that avidin enhances the alkaline hydrolysis of biotinyl p-nitrophenyl ester, whereas streptavidin protects this reaction even under extreme alkaline conditions (pH > 12). Unlike normal enzymatic catalysis, the hydrolysis reaction proceeds as a single cycle with no turnover because of the extremely high affinity of the protein for one of the reaction products (i.e. free biotin). The three-dimensional crystal structures of avidin (2 A) and streptavidin (2.4 A) complexed with the amide analogue, biotinyl p-nitroanilide, as a model for the p-nitrophenyl ester, revealed structural insights into the factors that enhance or protect the hydrolysis reaction. The data demonstrate that several molecular features of avidin are responsible for the enhanced hydrolysis of biotinyl p-nitrophenyl ester. These include the nature of a decisive flexible loop, the presence of an obtrusive arginine 114, and a newly formed critical interaction between lysine 111 and the nitro group of the substrate. The open conformation of the loop serves to expose the substrate to the solvent, and the arginine shifts the p-nitroanilide moiety toward the interacting lysine, which increases the electron withdrawing characteristics and consequent electrophilicity of the carbonyl group of the substrate. Streptavidin lacked such molecular properties, and analogous interactions with the substrate were consequently absent. The information derived from these structures may provide insight into the action of artificial protein catalysts and the evolution of catalytic sites in general.   Avidin и бактериальных аналог стрептавидина выставки также высокой близости к витамин биотин. Чрезвычайно высокая близость этих двух белков была использоваться в качестве мощного инструмента во многих биотехнологических приложений. Хотя avidin и стрептавидина имеют аналогичные третичных и четвертичных структур, они отличаются друг от друга во многих из их свойств. Здесь мы показываем, что avidin повышает щелочной гидролиз biotinyl п-нитрофенил эфир, в то стрептавидина защищает эту реакцию даже в экстремальных условиях щелочной (рН> 12). В отличие от обычных ферментативного катализа, то реакция гидролиза доходов, как единый цикл, не товарооборота из-за чрезвычайно высокой близости от белка для одного из продуктов реакции (т.е. бесплатно биотин). В трехмерной кристаллической структуры avidin (2 А) и стрептавидина (2,4 А) связанный с амидом аналога, biotinyl п-nitroanilide, в качестве модели для п-нитрофенил эфир, показали структурные взглянуть на факторы, которые повышают или защиты Реакция гидролиза. Эти данные свидетельствуют о том, что несколько молекулярных особенностей avidin несут ответственность за повышение гидролиза biotinyl п-нитрофенил эфир. К ним относятся характер решающий гибких петель, присутствие в навязчивой аргинина 114, а также недавно созданной критической взаимодействия лизина 111 и нитро группы субстрата. В открытой конформации по себе служит для выявления субстрата с растворителем, и аргинина перекладывает п-nitroanilide moiety к взаимодействующих лизина, который увеличивает электрона снятия характеристик и последующее electrophilicity в карбонильную группу подложки. Стрептавидина не хватает таких молекулярных свойств, и аналогичные взаимодействия с подложкой, соответственно, отсутствует. Информация, получаемая из этих структур может служить представление о деятельности искусственных белковых катализаторов и каталитических эволюции объектов в целом.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку