Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Chen P, Hutter D, Yang X, Gorospe M, Davis RJ, Liu Y.
Дата:2001 год, май.

Discordance between the binding affinity of mitogen-activated protein kinase subfamily members for MAP kinase phosphatase-2 and their ability to activate the phosphatase catalytically.

  автоматический перевод
MKP-2 is a member of the mitogen-activated protein (MAP) kinase phosphatase family which has been suggested to play an important role in the feedback control of MAP kinase-mediated gene expression. Although MKP-2 preferentially inactivates extracellular signal-regulated kinase (ERK) and c-Jun NH(2)-terminal kinase (JNK) MAP kinase subfamilies, the mechanisms underlying its own regulation remain unclear. In this report, we have examined the MKP-2 interaction with and catalytic activation by distinct MAP kinase subfamilies. We found that the catalytic activity of MKP-2 was enhanced dramatically by ERK and JNK but was affected only minimally by p38. By contrast, p38 and ERK bound MKP-2 with comparably strong affinities, whereas JNK and MKP-2 interacted very weakly. Through site-directed mutagenesis, we defined the ERK/p38-binding site as a cluster of arginine residues in the NH(2)-terminal domain of MKP-2. Mutation of the basic motif abrogated its interaction with both ERK and p38 and severely compromised the catalytic activation of MKP-2 by these kinases. Unexpectedly, such mutations had little effect on JNK-triggered catalytic activation. Both in vitro and in vivo, wild type MKP-2 effectively inactivated ERK2 whereas MKP-2 mutants incapable of binding to ERK/p38 did not. Finally, in addition to its role as a docking site for ERK and p38, the MKP-2 basic motif plays a role in regulating its nuclear localization. Our studies provided a mechanistic explanation for the substrate preference of MKP-2 and suggest that catalytic activation of MKP-2 upon binding to its substrates is crucial for its function.   МКР-2 входит в mitogen-активированного белка (MAP) киназа фосфатазы семьи, которые было предложено играть важную роль в обратной связи МАП-киназы генного выражения. Хотя МКР-2 предпочтительнее инактивирует внеклеточного сигнала регулируется киназы (ERK), и с июня-NH (2)-терминал киназы (JNK) КАРТА киназы подсемейств, механизмы, лежащие в основе его собственного положения остаются неясными. В этом докладе мы рассмотрели МКР-2 и взаимодействие с каталитической активации в отличие КАРТА киназы подсемейств. Мы обнаружили, что каталитическая активность МКР-2 было более резко по ERK и JNK, но пострадал только минимально на p38. В отличие от этого, р38 и ERK обязательность МКР-2 со сравнительно сильной связи, в то время JNK и МКР-2 взаимодействует очень слабо. Через сайт-направленного мутагенеза, мы определили ERK/p38-binding сайт как кластер аргинина остатков в NH (2)-терминал области МКР-2. Мутации в основной мотив отменил его взаимодействия как с ERK и р38 и серьезно скомпрометирована стимулирующее действие МКР-2 в этих киназ. Неожиданно, такие мутации не оказывают значительного влияния на JNK-срабатывает каталитической активации. И в vitro и в живом организме, дикого типа МКР-2 эффективно инактивированной ERK2 то МКР-2 мутанты способны обязательными для ERK/p38 нет. Наконец, в дополнение к своей роли в качестве стыковочного сайт для ERK и р38, в МКР-2 основной мотив играет важную роль в регулировании своей ядерной локализации. Наши исследования представил механистических объяснений субстрата предпочтение МКР-2 и предположить, что каталитической активации МКР-2 на обязательных для ее субстратов имеет решающее значение для ее функции.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку