Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Ballesteros JA, Jensen AD, Liapakis G, Rasmussen SG, Shi L, Gether U, Javitch JA.
Дата:2001 год, май.

Activation of the beta 2-adrenergic receptor involves disruption of an ionic lock between the cytoplasmic ends of transmembrane segments 3 and 6.

  автоматический перевод
The movements of transmembrane segments (TMs) 3 and 6 at the cytoplasmic side of the membrane play an important role in the activation of G-protein-coupled receptors. Here we provide evidence for the existence of an ionic lock that constrains the relative mobility of the cytoplasmic ends of TM3 and TM6 in the inactive state of the beta(2)-adrenergic receptor. We propose that the highly conserved Arg-131(3.50) at the cytoplasmic end of TM3 interacts both with the adjacent Asp-130(3.49) and with Glu-268(6.30) at the cytoplasmic end of TM6. Such a network of ionic interactions has now been directly supported by the high-resolution structure of the inactive state of rhodopsin. We hypothesized that the network of interactions would serve to constrain the receptor in the inactive state, and the release of this ionic lock could be a key step in receptor activation. To test this hypothesis, we made charge-neutralizing mutations of Glu-268(6.30) and of Asp-130(3.49) in the beta(2)-adrenergic receptor. Alone and in combination, we observed a significant increase in basal and pindolol-stimulated cAMP accumulation in COS-7 cells transiently transfected with the mutant receptors. Moreover, based on the increased accessibility of Cys-285(6.47) in TM6, we provide evidence for a conformational rearrangement of TM6 that is highly correlated with the extent of constitutive activity of the different mutants. The present experimental data together with the recent high-resolution structure of rhodopsin suggest that ionic interactions between Asp/Glu(3.49), Arg(3.50), and Glu(6.30) may constitute a common switch governing the activation of many rhodopsin-like G-protein-coupled receptors.   Передвижения трансмембранный сегментов (TMs) 3 и 6 на стороне цитоплазматической мембраны играют важную роль в активации G-белков-рецепторов в сочетании. Здесь мы предоставляем данные о существовании ионных замок, что ограничивает мобильность по сравнению с цитоплазматической концы ТМ3 и ТМ6 в неактивное состояние бета-(2)-адрено-рецепторов. Мы предлагаем, чтобы сохранять высокую Арг-131 (3.50) на цитоплазматической конце ТМ3 взаимодействует как с прилегающих Асп-130 (3,49), а также с Глу-268 (6.30) на цитоплазматической конце ТМ6. Такая сеть ионных взаимодействий в настоящее время поддерживается высоким разрешением структуры неактивной состояние родопсина. We hypothesized that the network of interactions would serve to constrain the receptor in the inactive state, and the release of this ionic lock could be a key step in receptor activation. Чтобы проверить эту гипотезу, мы сделали зарядовой нейтрализации мутации Глу-268 (6.30) и Асп-130 (3,49), в бета-версии (2)-адрено-рецепторов. Одинокая и в их сочетании, мы наблюдали значительное увеличение базальной и пиндолол-цАМФ стимулирует накопление в COS-7 клеток transiently трансфецированных мутанта рецепторов. Кроме того, на основе увеличения доступности Кис-285 (6,47), в ТМ6, мы предоставляем данные за конформационные перестройки ТМ6, что очень коррелирует со степенью их учредительной деятельности различных мутантов. В настоящее время экспериментальные данные вместе с недавним высоким разрешением структуру родопсина предположить, что ионных взаимодействий между Асп / Глу (3,49), Арг (3.50), и Глу (6.30) может представлять собой общий переключатель, регулирующие действие многих родопсина типа Г --белками рецепторов.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку