Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Scheuring J, Kugelbrey K, Weinkauf S, Cushman M, Bacher A, Fischer M.
Дата:2001 год, июнь.

19F NMR ligand perturbation studies on 6,7-bis(trifluoromethyl)-8-ribityllumazine-7-hydrates and the lumazine synthase complex of Bacillus subtilis. Site-directed mutagenesis changes the mechanism and the stereoselectivity of the catalyzed haloform-type reaction.

  автоматический перевод
The riboflavin synthase/lumazine synthase complex of Bacillus subtilis catalyzes the last two steps in riboflavin biosynthesis. The protein comprises a capsid of 60 beta subunits with lumazine synthase activity and a core of three alpha subunits with riboflavin synthase activity. The beta subunits catalyze the formation of 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine (3) from 5-amino-6-ribitylamino-2,4(1H,3H)-pyrimidinedione (1) and 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate (2). Complexes of recombinant lumazine synthase (beta(60) capsids) with 6-trifluoromethyl-7-oxo-8-ribityllumazine (10) as well as 7S- or 7R-6,7-bistrifluoromethyl-8-ribityllumazine hydrate (11) were studied by (19)F NMR spectroscopy. Despite the large molecular weight of approximately 960 kDa of the protein, spectra with separated signals of free and bound ligand could be obtained. An unusually large shift difference of 8 ppm was observed between the 7-trifluoromethyl signals of free and bound ligand for epimer B of 11 and the enzyme. The signal is sensitive to the replacement of amino acid residues F22 and H88. Lumazine synthase catalyzes the elimination of the 7-trifluoromethyl group of R-diastereomer epimer A in a haloform-like reaction. The elimination reaction is also catalyzed by F22 mutants. The H88R mutant displays an opposite stereoselectivity for epimer B and a greatly enhanced reaction rate. From a model of the epimers in the active site of the protein, the main function of the side chain of F22 seems to be to keep the substrate ring in the correct position. H88 is in a position suited to act as proton acceptor in both the physiological as well as the haloform reaction. A different mechanism of the haloform-reaction is proposed in the case of the H88R mutant, initiated by hydrogen bonding of the 7-trifluorormethyl group and the guanidinium group of the arginine residue.   В рибофлавин синтазы / lumazine синтазы комплекс Bacillus subtilis катализатором последние два шага в рибофлавин биосинтеза. В белок состоит из capsid в 60 бета-подразделения с lumazine синтазы деятельности и основной из трех подсистем с альфа рибофлавин синтазы деятельности. В бета-версии подсистем ускорения формирования 6,7-диметил-8-ribityllumazine (3) с 5-амино-6-ribitylamino-2, 4 (1H, 3H)-pyrimidinedione (1) и 3,4-dihydroxy-2 - бутанона 4-фосфат (2). Комплексы рекомбинантных lumazine синтазы (бета-версия (60) capsids) с 6-трифторметил-7-оксо-8-ribityllumazine (10), а также 7S-либо 7R-6 ,7-bistrifluoromethyl-8-ribityllumazine гидратов (11) были изучены в (19) Ж ЯМР-спектроскопии. Несмотря на большой молекулярной массой примерно 960 кДа из белка, спектров с разделены сигналы свободной и связанной лиганда может быть получена. В необычно большой сдвиг разности 8 промилле был замечен между 7-трифторметил сигналы свободной и связанной лиганда для epimer В 11 и ферментов. Сигнал очень чувствителен к замене аминокислотных остатков F22 и H88. Lumazine синтазы слово покончить с 7-трифторметил группы R-diastereomer epimer А в haloform типа реакции. Ликвидация реакция также стимулировала к F22 мутантов. В H88R-мутант появится напротив stereoselectivity для epimer Б и значительно повысить скорость реакции. Из модели в epimers в активном сайт белка, основной функцией боковой цепи F22, как представляется, будет держать субстрат кольцо в правильной позиции. H88 находится в таком положении, подходит действовать, как акцептор протона как в физиологических, а также haloform реакции. Иной механизм "haloform-реакция предлагается в случае с H88R мутанта, инициированного водородных связей в 7-trifluorormethyl группы и guanidinium группа из остатков аргинина.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку