Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Lepesheva GI, Podust LM, Bellamine A, Waterman MR.
Дата:2001 год, июнь.

Folding requirements are different between sterol 14alpha-demethylase (CYP51) from Mycobacterium tuberculosis and human or fungal orthologs.

  автоматический перевод
Upon sequence alignment of CYP51 sterol 14alpha-demethylase from animals, plants, fungi, and bacteria, arginine corresponding to Arg-448 of CYP51 in Mycobacterium tuberculosis (MT) is conserved near the C terminus of all family members. In MTCYP51 Arg-448 forms a salt bridge with Asp-287, connecting beta-strand 3-2 with helix J. Deletion of the three C-terminal residues of MTCYP51 has little effect on expression of P450 in Escherichia coli. However, truncation of the fourth amino acid (Arg-448) completely abolishes P450 expression. We have investigated whether Arg-448 has other structural or functional roles in addition to folding and whether its conservation reflects conservation of a common folding pathway in the CYP51 family. Characterization of wild type protein and three mutants, R448K, R448I, and R448A, including examination of catalytic activity, secondary and tertiary structure analysis by circular dichroism and tryptophan fluorescence, and studies of both equilibrium and temporal MTCYP51 unfolding behavior, shows that Arg-448 does not play any role in P450 function or maintenance of the native structure. C-terminal truncation of Candida albicans and human CYP51 orthologs reveals that, despite conservation in sequence, the requirement for arginine at the homologous C-terminal position in folding in E. coli is not conserved. Thus, despite similar spatial folds, functionally related but evolutionarily distinct P450s can follow different folding pathways.   По последовательность согласования CYP51 sterol 14alpha-demethylase от животных, растений, грибов и бактерий, аргинина, соответствующие Арг-448 из CYP51 в Микобактерии туберкулеза (МТ) является сохранение у С русло всех членов семьи. В MTCYP51 Арг-448 образует соли мост с Асп-287, которая соединит бета-нить 3-2 со спиралью J. Исключение из трех С-терминал остатки MTCYP51 мало отражается на выражение P450 в Эшерихия титр. Вместе с тем, усечение четвертой аминокислот (Арг-448) полностью устраняет P450 выражения. Мы расследовали ли Арг-448 есть и другие структурные и функциональные роли в дополнение к складной и является ли его сохранения, отражает сохранение общей складные путь в CYP51 семьи. Квалификация дикого типа белка и трех мутантов, R448K, R448I и R448A, в том числе изучение каталитической активности, вторичной и третичной структуры анализа циркуляр dichroism и триптофана флуоресценции, а также в исследованиях, так и временного равновесия MTCYP51 разворачивается поведение, показывает, что Арг-448 не играет никакой роли в P450 функции или сохранение родного структуры. C-терминала обрыва Кандида albicans и прав CYP51 orthologs показывает, что, несмотря на сохранение в последовательности, требование о аргинина на гомологичные C-конечное положение в складывающихся в Е. коли не сохраняется. Таким образом, несмотря на аналогичные пространственных складок, функционально связанных, но различных эволюционно P450s могут следовать разные складные путей.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку