Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Bragg PD, Hou C.
Дата:2001 год, апрель.

Characterization of mutants of beta histidine91, beta aspartate213, and beta asparagine222, possible components of the energy transduction pathway of the proton-translocating pyridine nucleotide transhydrogenase of Escherichia coli.

  автоматический перевод
The roles of three residues (betaHis91, betaAsp213, and betaAsn222) implicated in energy transduction in the membrane-spanning domain II of the proton-translocating pyridine nucleotide transhydrogenase of Escherichia coli have been examined using site-directed mutagenesis. All mutations affected transhydrogenation and proton pumping activities, although to various extents. Replacing betaHis91 or betaAsn222 of domain II by the basic residues lysine or arginine resulted in occlusion of NADP(H) at the NADP(H)-binding site of domain III. This was not seen with betaD213K or betaD213R mutants. It is suggested that betaHis91 and betaAsn222 interact with betaAsp392, a residue probably involved in initiating conformational changes at the NADP(H)-binding site in the normal catalytic cycle of the enzyme (M. Jeeves et al. (2000) Biochim. Biophys. Acta 1459, 248-257). The introduced positive charges in the betaHis91 and betaAsn222 mutants might stabilize the carboxyl group of betaAsp392 in its anionic form, thus locking the NADP(H)-binding site in the occluded conformation. In comparison with the nonmutant enzyme, and those of mutants of betaAsp213, most mutant enzymes at betaHis91 and betaAsn222 bound NADP(H) more slowly at the NADP(H)-binding site. This is consistent with the effect of these two residues on the binding site. We could not demonstrate by mutation or crosslinking or through the formation of eximers with pyrene maleimide that betaHis91 and betaAsn222 were in proximity in domain II.   Роли трех остатков (betaHis91, betaAsp213 и betaAsn222), причастных к передаче энергии в мембране охватывающие домена II в протон-translocating пиридиновых нуклеотидов transhydrogenase из Эшерихия коли были изучены с помощью сайт-направленного мутагенеза. Все мутации, пострадавших transhydrogenation и протонов насосной деятельности, хотя и в различной степени. Замена betaHis91 или betaAsn222 доменных II со стороны основных остатков лизина и аргинина приводит к окклюзии NADP (H) на NADP (H)-обязательный сайт домен III. Это было не видели с betaD213K или betaD213R мутантов. Она посчитала, что betaHis91 и betaAsn222 взаимодействовать с betaAsp392, остатка, вероятно, участие в инициировании конформационные изменения на NADP (H)-обязательный сайт в нормальном каталитического цикла фермента (М. Дживс и др. (2000) Биохим. Biophys. Акта 1459, 248-257). На внес позитивный обвинений в betaHis91 и betaAsn222 мутантов может стабилизировать карбоксильных группы betaAsp392 в ее анионного форме, таким образом, запирания NADP (H)-обязательный сайта в occluded конформацию. По сравнению с nonmutant фермента, и те, мутантов из betaAsp213, большинство мутантных ферментов на betaHis91 и betaAsn222 обязательность NADP (H) более медленно, на NADP (H)-обязательный сайта. Это согласуется с последствиями этих двух остатков по обязательным сайта. Мы не смогли продемонстрировать мутации или crosslinking или через формирование eximers с пирена maleimide что betaHis91 и betaAsn222 были в непосредственной близости в домене II.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку