Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Kramer G, Ramachandiran V, Horowitz P, Hardesty B.
Дата:2001 год, январь.

An additional serine residue at the C terminus of rhodanese destabilizes the enzyme.

  автоматический перевод
The rhodanese coding sequence was extended at its 3' end by three base pairs to generate mutants coding for a serine or arginine residue at the carboxyl terminus of the protein. Wild-type and mutant coding sequences were expressed in a cell-free Escherichia coli system by coupled transcription/translation. Predominantly full-length protein was formed in all cases. The amount of protein synthesized was quantified by incorporation of radioactive leucine into polypeptides. Enzymatic activity of in vitro synthesized rhodanese was determined at different temperatures. Specific enzymatic activity was calculated and is assumed to reflect the portion of the protein that is in its native three-dimensional conformation. It was observed that rhodanese extended by one serine at the C terminus lost enzymatic activity when incubated above 30 degrees C, in contrast to wild-type protein or variant rhodanese extended by an arginine residue. Similarly, variant rhodanese with an additional serine residue was more susceptible to urea denaturation than the other two rhodanese species. These results are surprising in light of the crystal structure of the protein.   В rhodanese последовательность кодирования был продлен на 3 'конце три базовых пар для получения мутантов кодирования для серин или аргинина остатков на карбоксильных русло из белка. Wild-типа и мутанта кодирования последовательностей были высказаны в камере-бесплатно Эшерихия коли системы, в сочетании транскрипции / перевода. Преимущественно полнометражного белка был сформирован во всех случаях. Количество белок синтезируется был количественно путем инкорпорации радиоактивных лейцина в полипептидного. Ферментативная активность в vitro синтезированных rhodanese определялась при разных температурах. Конкретные ферментативной активности был рассчитан, и, как предполагается, отражают часть белка, что в его родной трехмерной конформации. Было отмечено, что rhodanese продлен на один серин на С окончание потеряли ферментативной активности, когда инкубировали выше 30 градусов С, в отличие от дикого типа белка или варианту rhodanese продлен на один остатков аргинина. Кроме того, вариант rhodanese с дополнительным серин остатков более восприимчивы к денатурации мочевины, чем два других rhodanese видов. Эти результаты удивительно в свете того кристаллической структуры белка.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку