Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Daff S, Noble MA, Craig DH, Rivers SL, Chapman SK, Munro AW, Fujiwara S, Rozhkova E, Sagami I, Shimizu T.
Дата:2001 год, май.

Control of electron transfer in neuronal NO synthase.

  автоматический перевод
The nitric oxide synthases (NOSs) are dimeric flavocytochromes consisting of an oxygenase domain with cytochrome P450-like Cys-ligated haem, coupled to a diflavin reductase domain, which is related to cytochrome P450 reductase. The NOSs catalyse the sequential mono-oxygenation of arginine to N-hydroxyarginine and then to citrulline and NO. The constitutive NOS isoforms (cNOSs) are regulated by calmodulin (CaM), which binds at elevated concentrations of free Ca(2+), whereas the inducible isoform binds CaM irreversibly. One of the main structural differences between the constitutive and inducible isoforms is an insert of 40-50 amino acids in the FMN-binding domain of the cNOSs. Deletion of the insert in rat neuronal NOS (nNOS) led to a mutant enzyme which binds CaM at lower Ca(2+) concentrations and which retains activity in the absence of CaM. In order to resolve the mechanism of action of CaM activation we determined reduction potentials for the FMN and FAD cofactors of rat nNOS in the presence and absence of CaM using a recombinant form of the reductase domain. The results indicate that CaM binding does not modulate the reduction potentials of the flavins, but appears to control electron transfer primarily via a large structural rearrangement. We also report the creation of chimaeric enzymes in which the reductase domains of nNOS and flavocytochrome P450 BM3 (Bacillus megaterium III) have been exchanged. Despite its very different flavin redox potentials, the BM3 reductase domain was able to support low levels of CaM-dependent NO synthesis, whereas the NOS reductase domain did not effectively substitute for that of cytochrome P450 BM3.   В оксида азота synthases (NOSs) являются dimeric flavocytochromes состоящая из oxygenase области с цитохром P450-как Кис-ligated haem, в сочетании с diflavin редуктазы домена, который имеет отношение к цитохрома P450 редуктазы. В NOSs катализировать последовательно моно-кислородом из аргинина для N-hydroxyarginine а затем citrulline и NO. В учредительных изоформ NOS (cNOSs) регулируются calmodulin (CaM), которые являются обязательными при повышенных концентраций свободного Са (2 +), в то время как индукторов изоформа связывает CaM необратимо. Одним из основных структурных различий между учредительных и индукторов изоформ это вставки из 40-50 аминокислот в FMN-обязательные домен из cNOSs. Исключение из вставить в крыса нервных NOS (nNOS) привело к мутантного фермента, который связывается CaM на более низких Са (2 +) и концентрации, которая сохраняет активность в отсутствие CaM. В целях урегулирования механизма действия CaM активации мы установили, сокращение возможностей для FMN и ФПБН cofactors крыс nNOS в присутствии и отсутствии CaM с помощью рекомбинантной форме на редуктазы домен. Полученные результаты свидетельствуют о том, что CaM обязательными не модулировать сокращение потенциалов в flavins, но и, судя по контролю электронного перевода в первую очередь через крупные структурные перестройки. Мы также сообщают о создании chimaeric ферментов, в котором редуктазы областях nNOS и flavocytochrome P450 BM3 (Bacillus megaterium III), были игровые. Несмотря на весьма различные flavin окислительно-восстановительных потенциалов, то BM3 редуктазы домена смогла поддержать низкий уровень CaM-зависимых NO синтез, в то время как NOS редуктазы домена не эффективно заменить, что от цитохрома P450 BM3.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку