Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Sahin-Toth M, Kaback HR.
Дата:2001 год, май.

Arg-302 facilitates deprotonation of Glu-325 in the transport mechanism of the lactose permease from Escherichiacoli.

  автоматический перевод
A mechanistic model for lactose/H(+) symport via the lactose permease of Escherichia coli proposed recently indicates that the permease must be protonated to bind ligand with high affinity. Moreover, in the ground state, the symported H(+) is shared between His-322 (helix X) and Glu-269 (helix VIII), whereas Glu-325 (helix X) is charge-paired with Arg-302 (helix IX). Substrate binding at the outer surface induces a conformational change that leads to transfer of the H(+) to Glu-325 and reorientation of the binding site to the inner surface. After release of the substrate, Glu-325 is deprotonated on the inside because of rejuxtapositioning with Arg-302. To test the role of Arg-302 in the mechanism, the catalytic properties of mutants Arg-302-->Ala and Arg-302-->Ser were studied. Both mutants are severely defective in active lactose transport, as well as in efflux or influx down a concentration gradient, translocation modes that involve net H(+) movement. In marked contrast, the mutants catalyze equilibrium exchange of lactose and bind ligand with high affinity. These characteristics are remarkably analogous to those of permease mutants with neutral replacements for Glu-325, a residue that plays a direct role in H(+) translocation. These observations lend strong support for the argument that Arg-302 interacts with Glu-325 to facilitate deprotonation of the carboxylic acid during turnover.   А механистических модели лактозы / H (+) symport через лактозы permease из Эшерихия коли предлагаемых в последнее время указывает на то, что должно быть permease протонированные для связывания лиганда с высокой близости. Кроме того, в местах государства, symported H (+) разделяется между Его-322 (спирали X), и Глу-269 (спирали VIII), в то время Глу-325 (спирали X) является платой в паре с Арг-302 (спиралью IX). Субстрат обязательными на наружной поверхности индуцирует конформационные изменения, что приводит к передаче Н (+) в Глу-325 и переориентации обязательный сайт, чтобы на внутренней поверхности. После освобождения из субстрата, Глу-325 является deprotonated на внутреннюю силу rejuxtapositioning с Арг-302. Чтобы проверить роль Арг-302 в механизма каталитических свойств мутантов Арг-302 -> Ала и Арг-302 -> Серия были изучены. Обе модификации имеют серьезные дефекты в активном лактозы транспорта, а также в efflux или притока вниз концентрационного градиента, перемещение видов, которые связаны нетто H (+) движения. В отличие, мутанты ускорения равновесия обмена лактозы и связывать лиганды с высокой близости. Эти характеристики являются чрезвычайно аналогичные тем permease мутантов с нейтральным замену Глу-325, остатка, что играет непосредственную роль в H (+) транслокации. Эти замечания оказать решительную поддержку довод о том, что Арг-302 взаимодействует с Глу-325 для облегчения deprotonation из карбоновых кислот в ходе оборота.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку