Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Tsunaka Y, Haruki M, Morikawa M, Kanaya S.
Дата:2001 год, май.

Strong nucleic acid binding to the Escherichia coli RNase HI mutant with two arginine residues at the active site.

  автоматический перевод
The biochemical properties of the mutant protein D10R/E48R of Escherichia coli RNase HI, in which Asp(10) and Glu(48) are both replaced by Arg, were characterized. This mutant protein has been reported to have metal-independent RNase H activity at acidic pH [Casareno et al. (1995) J. Am. Chem. Soc. 117, 11011-11012]. The far- and near-UV CD spectra of this mutant protein were similar to those of the wild-type protein, suggesting that the protein conformation is not markedly changed by these mutations. Nevertheless, we found that this mutant protein did not show any RNase H activity in vitro. Instead, it showed high-nucleic-acid-binding affinity. Protein footprinting analyses suggest that DNA/RNA hybrid binds to or around the presumed substrate-binding site of the protein. In addition, this mutant protein did not complement the temperature-sensitive growth phenotype of the rnhA mutant strain, E. coli MIC3001, even at pH 6.0, suggesting that it does not show RNase H activity in vivo as well. These results are consistent with a current model for the catalytic mechanism of the enzyme, in which Glu(48) is not responsible for Mg(2+) binding but is involved in the catalytic function.   В биохимических свойств мутантного белка D10R/E48R из Эшерихия коли RNase HI, в котором Асп (10), и Глу (48) являются одновременно заменить Арг, были характерны. Это мутантных белков, как сообщается, имеют металлические независимых RNase Н активности в кислой рН [Касарено и др.. (1995) J. Am. Хим. Соц. 117, 11011-11012]. Далеко-недалеко-и УФ-спектры КР этого мутантного белка были сходны с дикого типа белка, что свидетельствует о том, что белка конформация не заметно изменилось в этих мутаций. Тем не менее, мы обнаружили, что этот белок-мутантов, не свидетельствует о каких-либо RNase Н активности в vitro. Напротив, он показал, высокого-нуклеиновые кислоты-аффинностью. Протеин footprinting анализов свидетельствуют о том, что ДНК / РНК гибридные связывает или вокруг предполагаемого субстрата-обязательные сайт белка. Кроме того, эта мутантных белков не дополнять термоиндикаторной роста фенотип из rnhA мутантного штамма, Е. коли MIC3001, даже при рН 6,0, что свидетельствует о том, что она не показывает RNase Н активности в живом организме, а. Эти результаты согласуются с нынешней моделью для каталитического механизма фермента, в котором Глу (48) не несет ответственности за Мг (2 +) обязательными, но участвует в стимулирующую функцию.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку