Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Schurter BT, Koh SS, Chen D, Bunick GJ, Harp JM, Hanson BL, Henschen-Edman A, Mackay DR, Stallcup MR, Aswad DW.
Дата:2001 год, май.

Methylation of histone H3 by coactivator-associated arginine methyltransferase 1.

  автоматический перевод
The preferential in vitro methylation of histone H3 by coactivator-associated arginine methyltransferase 1 (CARM1) has been proposed as a basis for its ability to enhance gene transcription [Chen, D., et al. (1999) Science 284, 2174-2177]. To further evaluate the significance of H3 methylation, we studied the kinetics and site specificity of its modification by CARM1. Affinity-purified CARM1 methylated recombinant chick H3, which is free of posttranslational modifications, and calf thymus H3, which is heterogeneous with regard to preexisting modifications, equally well, exhibiting a V(max) of 4500 pmol min(-1) (mg of enzyme)(-1) and an apparent K(m) for H3 of < or = 0.2 microM. The catalytic efficiency (k(cat)/K(m)) of CARM1 toward H3 was at least 1000 times that toward R1 (GGFGGRGGFGG-amide), a highly effective substrate for protein arginine methyltransferase 1. Peptide mapping of 3H-methyl-labeled H3 indicated methylation at Arg-2, Arg-17, and Arg-26 in the N-terminal region and at one or more of four arginines (128/129/131/134) at the C-terminus. Two of the N-terminal sites, Arg-17 and Arg-26, occur in the sequence KAXRK and appear to be more efficiently methylated than Arg-2. CARM1 catalyzed formation of N(G),N(G)-dimethylarginine (asymmetric) but little or no N(G),N'(G)-dimethylarginine (symmetric) and no form of methyllysine. Amino acid analysis of untreated calf thymus H3 revealed that 3.7% of the molecules naturally contain asymmetric dimethylarginine and/or monomethylarginine. Our findings support the hypothesis that methylation of H3 may be involved in the mechanism of transcriptional coactivation by CARM1 of genes whose expression is under the control of nuclear receptors.   В преференциальных в vitro из метилирования гистонов H3 в coactivator связанных аргинина methyltransferase 1 (CARM1) была предложена в качестве основы для своей способности к повышению транскрипции генов [Чэнь Д., и др.. (1999) Наука 284, 2174-2177]. Для дальнейшей оценки значимости H3 метилирования, мы изучили кинетики и сайта специфику его изменение на CARM1. Аффинити-очищенный CARM1 метилированной рекомбинантных тушеный H3, который является свободным посттрансляционная изменений, и теленка тимус H3, который является разнородным в связи с ранее существовавшую изменения, одинаково хорошо, демонстрируемую V (макс.), 4500 pmol мин (-1) (мг фермента) (-1) и очевидное K (м) Н3 <или = 0,2 microM. Каталитической эффективности (к (кот) / K (м)) от CARM1 к H3 был по меньшей мере 1000 раз, что в направлении R1 (GGFGGRGGFGG-амид), весьма эффективным субстратом для белка аргинина methyltransferase 1. Пептиде карт 3H-метил-помечены H3 указано метилирования в Арг-2, Арг-17, и Арг-26 в N-терминал регионе, и в одной или нескольких из четырех arginines (128/129/131/134), на С - окончание. Двое из N-терминал сайтов, Арг-17 и Арг-26, происходит в последовательности KAXRK и, как представляется, более эффективно, чем метилированной Арг-2. CARM1 катализатором формирования N (G), N (G)-dimethylarginine (асимметричная), но мало или нет N (G), N '(G)-dimethylarginine (симметричная), а не форма methyllysine. Амино кислоты анализа неочищенных тельца вилочковой H3 показал, что 3,7% из молекул, естественно, содержат асимметричные dimethylarginine и / или monomethylarginine. Наши результаты поддерживают гипотезу о том, что метилирование в H3 могут быть вовлечены в механизм транскрипции coactivation на CARM1 генов, чьи слова находится под контролем ядерных рецепторов.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку