Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: O'Brien PJ, Herschlag D.
Дата:2001 год, май.

Functional interrelationships in the alkaline phosphatase superfamily: phosphodiesterase activity of Escherichia coli alkaline phosphatase.

  автоматический перевод
Escherichia coli alkaline phosphatase (AP) is a proficient phosphomonoesterase with two Zn(2+) ions in its active site. Sequence homology suggests a distant evolutionary relationship between AP and alkaline phosphodiesterase/nucleotide pyrophosphatase, with conservation of the catalytic metal ions. Furthermore, many other phosphodiesterases, although not evolutionarily related, have a similar active site configuration of divalent metal ions in their active sites. These observations led us to test whether AP could also catalyze the hydrolysis of phosphate diesters. The results described herein demonstrate that AP does have phosphodiesterase activity: the phosphatase and phosphodiesterase activities copurify over several steps; inorganic phosphate, a strong competitive inhibitor of AP, inhibits the phosphodiesterase and phosphatase activities with the same inhibition constant; a point mutation that weakens phosphate binding to AP correspondingly weakens phosphate inhibition of the phosphodiesterase activity; and mutation of active site residues substantially reduces both the mono- and diesterase activities. AP accelerates the rate of phosphate diester hydrolysis by 10(11)-fold relative to the rate of the uncatalyzed reaction [(k(cat)/K(m))/k(w)]. Although this rate enhancement is substantial, it is at least 10(6)-fold less than the rate enhancement for AP-catalyzed phosphate monoester hydrolysis. Mutational analysis suggests that common active site features contribute to hydrolysis of both phosphate monoesters and phosphate diesters. However, mutation of the active site arginine to serine, R166S, decreases the monoesterase activity but not the diesterase activity, suggesting that the interaction of this arginine with the nonbridging oxygen(s) of the phosphate monoester substrate provides a substantial amount of the preferential hydrolysis of phosphate monoesters. The observation of phosphodiesterase activity extends the previous observation that AP has a low level of sulfatase activity, further establishing the functional interrelationships among the sulfatases, phosphatases, and phosphodiesterases within the evolutionarily related AP superfamily. The catalytic promiscuity of AP could have facilitated divergent evolution via gene duplication by providing a selective advantage upon which natural selection could have acted.   Эшерихия коли щелочной фосфатазы (ЗС) является владеть phosphomonoesterase с двумя Zn (2 +) ионов в свою активную сайта. Последовательность гомологии предлагает отдаленной эволюционных отношений между ЗС и щелочных phosphodiesterase / нуклеотидных pyrophosphatase, с сохранением каталитической ионов металлов. Кроме того, многие другие phosphodiesterases, хотя и не эволюционно связаны между собой, имеют аналогичные Активные сайте конфигурации divalent ионов металлов в их активных сайтов. Эти соображения привели нас к испытание ли ЗС может также ускорения гидролиза фосфатов diesters. Результаты описываемую продемонстрировать, что ЗС не имеет phosphodiesterase деятельности: фосфатазы и phosphodiesterase деятельности copurify на несколько шагов; неорганических фосфатов, сильного конкурентного ингибитора ЗС, препятствует phosphodiesterase и фосфатазы деятельность с той же торможение постоянным; точки мутации, что ослабляет фосфат обязательными для ЗС, соответственно, ослабляет фосфат ингибирование из phosphodiesterase деятельности, и мутация Активные сайт остатков существенно уменьшает как моно-и diesterase деятельности. А. П. ускоряет темпы фосфат diester гидролиза на 10 (11) раз по сравнению с показателем в uncatalyzed реакции [(к (кот) / K (м)) / к (ж)]. Хотя этот показатель является существенное расширение, то по крайней мере, 10 (6) раз меньше, чем темпы расширения для AP-катализатором фосфат monoester гидролиза. Mutational анализ показывает, что общий Активные сайт способствовать гидролиза, так фосфат monoesters и фосфата diesters. Однако мутация в активном сайте аргинина на серин, R166S, уменьшает monoesterase деятельности, но не diesterase деятельности, что свидетельствует о том, что взаимодействие в этой аргинина с nonbridging кислорода (ов) из фосфата monoester субстрата обеспечивает значительный объем преференциального гидролиза фосфата monoesters. На замечание phosphodiesterase деятельность распространяется на предыдущее замечание о том, что ЗС имеет низкий уровень sulfatase деятельности, дальнейшее создание функциональной взаимосвязи между sulfatases, фосфатазы, и phosphodiesterases рамках эволюционно связанных ЗС надсемейства. Каталитическая распущенности ЗС могло бы способствовать различные эволюции с помощью генной дублирования, предоставив избирательное преимущество, на которых естественный отбор мог бы действовать.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку