Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Marohnic CC, Barber MJ.
Дата:2001 год, май.

Arginine 91 is not essential for flavin incorporation in hepatic cytochrome b(5) reductase.

  автоматический перевод
Cytochrome b(5) reductase (cb5r) catalyzes the transfer of reducing equivalents from NADH to cytochrome b(5). Utilizing an efficient heterologous expression system that produces a histidine-tagged form of the hydrophilic, diaphorase domain of the enzyme, site-directed mutagenesis has been used to generate cb5r mutants with substitutions at position 91 in the primary sequence. Arginine 91 is an important residue in binding the FAD prosthetic group and part of a conserved "RxY(T)(S)xx(S)(N)" sequence motif that is omnipresent in the "ferredoxin:NADP(+) reductase" family of flavoproteins. Arginine 91 was replaced with K, L, A, P, D, Q, and H residues, respectively, and all the mutant proteins purified to homogeneity. Individual mutants were expressed with variable efficiency and all exhibited molecular masses of approximately 32 kDa. With the exception of R91H, all the mutants retained visible absorption spectra typical of a flavoprotein, the former being produced as an apoprotein. Visible absorption spectra of R91A, L, and P were red shifted with maxima at 458 nm, while CD spectra indicated an altered FAD environment for all the mutants except R91K. Fluorescence spectra showed a reduced degree of intrinsic flavin fluorescence quenching for the R91K, A, and P, mutants, while thermal stability studies suggested all the mutants, except R91K, were somewhat less stable than the wild-type domain. Initial-rate kinetic measurements demonstrated that the mutants exhibited decreased NADH:ferricyanide reductase activity with the R91P mutant retaining the lowest activity, corresponding to a k(cat) of 283 s(-1) and a K(NADH)(m) of 105 microM, when compared to the wild-type domain (k(cat) = 800 s(-1) K(NADH)(m) = 6 microM). These results demonstrate that R91 is not essential for FAD binding in cb5r; however, mutation of R91 perturbs the flavin environment and alters both diaphorase substrate recognition and utilization. Copyright 2001 Academic Press.   Cytochrome б (5) редуктазы (cb5r) катализатором передачи сокращения их эквивалентов от NADH на цитохром б (5). Используя эффективную гетерологических продуктов выражение системы, что создает гистидина-метки в виде гидрофильных, diaphorase области фермента, сайт-направленный мутагенез была использована для создания cb5r мутантов с замены на позиции 91 в главной последовательности. Аргинин 91 является важным остатков в обязательными УФА протезно группы и участие в сохранение "RxY (T) (S) хх (S) (N)" последовательность мотив, что является вездесущим в "ferredoxin: NADP (+) редуктазы" семья о flavoproteins. Аргинин 91 был заменен K, L, В, С, D, К, и Н остатков, соответственно, и всех мутантных белков очищенных однородность. Индивидуальные мутантов были выражены с переменной эффективностью и все выставлены молекулярной массы приблизительно 32 кДа. За исключением R91H, все мутанты сохранить видимый спектры поглощения характерной для flavoprotein, бывший производится как апопротеину. Видимый спектры поглощения R91A, L, и С были красные перешли с максимума в 458 нм, в то время как CD спектры указано фальсифицированную УФА условий для всех мутантов, кроме R91K. Флуорескенсе спектров показал сократить степень внутренней flavin тушения флуоресценции для R91K, А и С, мутанты, а термостабильность исследования предложили всем мутантам, за исключением R91K, был несколько менее стабильной, чем дикого домен. Начальная ставка-кинетических измерений показали, что в мутантов выставлены сократилось NADH: ferricyanide редуктазы деятельности с R91P мутанта сохранения низких деятельности, соответствующих ак (кот) из 283 с (-1) и K (NADH) (м) в 105 microM , по сравнению с диким домена (к (кот) = 800 с (-1) K (NADH) (м) = 6 microM). Эти результаты свидетельствуют о том, что R91 не является необходимым для ФПБН обязательного cb5r, однако мутации R91 смущает flavin на окружающую среду и изменяет так diaphorase субстрата признание и использование. Copyright 2001 Academic Press.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку