Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Feng B, Dresser MJ, Shu Y, Johns SJ, Giacomini KM.
Дата:2001 год, май.

Arginine 454 and lysine 370 are essential for the anion specificity of the organic anion transporter, rOAT3.

  автоматический перевод
Organic anion transporters (OATs) and organic cation transporters (OCTs) mediate the flux of xenobiotics across the plasma membranes of epithelia. Substrates of OATs generally carry negative charge(s) whereas substrates of OCTs are cations. The goal of this study was to determine the domains and amino acid residues essential for recognition and transport of organic anions by the rat organic anion transporter, rOAT3. An rOAT3/rOCT1 chimera containing transmembrane domains 1-5 of rOAT3 and 6-12 of rOCT1 retained the specificity of rOCT1, suggesting that residues involved in substrate recognition reside within the carboxyl-terminal half of these transporters. Mutagenesis of a conserved basic amino acid residue, arginine 454 to aspartic acid (R454D), revealed that this amino acid is required for organic anion transport. The uptakes of p-aminohippurate (PAH), estrone sulfate, and ochratoxin A were approximately 10-, approximately 48-, and approximately 32-fold enhanced in oocytes expressing rOAT3 and were only approximately 2-, approximately 6-, and approximately 5-fold enhanced for R454D. Similarly, mutagenesis of the conserved lysine 370 to alanine (K370A) suggested that K370 is important for organic anion transport. Interestingly, the charge specificity of the double mutant, R454DK370A, was reversed in comparison to rOAT3-R454DK370A preferentially transported the organic cation, MPP(+), in comparison to PAH (MPP(+) uptake/PAH uptake = 3.21 for the double mutant vs 0.037 for rOAT3). These data indicate that arginine 454 and lysine 370 are essential for the anion specificity of rOAT3. The studies provide the first insights into the molecular determinants that are critical for recognition and translocation of organic anions by a member of the organic anion transporter family.   Органические анион перевозчиков (OATs) и органических катионов перевозчиков (OCTs) дают поток ксенобиотиков через плазменных мембран epithelia. Подложках из OATs целом нести отрицательный заряд (ы), в то время подложек OCTs являются катионы. Целью данного исследования было определение областей и аминокислотных остатков необходимо для признания и транспорта органических анионов на крыс органических анионов транспортировщиком, rOAT3. В rOAT3/rOCT1 химерой, содержащие трансмембранный домены 1-5 из rOAT3 и 6-12 по rOCT1 сохранить специфику rOCT1, что свидетельствует о том, что остатки, участвующих в субстрате признание проживают в карбоксильных-терминал половины из этих перевозчиков. Мутагенез в сохранение основных аминокислотных остатков, аргинина 454 до аспарагиновой кислоты (R454D), показали, что эта аминокислота требуется для органических анионов транспорта. В uptakes п-aminohippurate (ПАУ), estrone сульфат, и ochratoxin А примерно 10 - около 48 - и примерно 32 раз укрепились в ооцитах выразив rOAT3 и лишь около 2 - примерно 6 -, и примерно 5 -- раз более для R454D. Точно так же, мутагенез связанного лизина 370 до аланин (K370A) считает, что K370 имеет важное значение для перевозки органических анионов. Интересно, что обвинение специфику двойных мутанта, R454DK370A, было отменено по сравнению с rOAT3-R454DK370A преимущественно перевозится органических катионов, MPP (+), в сравнении с ПАУ (MPP (+) поглощение / ПАУ поглощения = 3,21 для двойных мутанта против 0,037 за rOAT3). Эти данные свидетельствуют о том, что аргинина 454 и лизина 370 имеют важное значение для анион специфику rOAT3. Исследования стать первым взглянуть на молекулярные факторы, которые имеют решающее значение для признания и перемещения органических анионов одним из членов органического аниона газотранспортным семьи.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку