Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Kubiak RJ, Yue X, Hondal RJ, Mihai C, Tsai MD, Bruzik KS.
Дата:2001 год, май.

Involvement of the Arg-Asp-His catalytic triad in enzymatic cleavage of the phosphodiester bond.

  автоматический перевод
Phosphatidylinositol-specific phospholipase C (PI-PLC) catalyzes the cleavage of the P-O bond in phosphatidylinositol via intramolecular nucleophilic attack of the 2-hydroxyl group of inositol on the phosphorus atom. Our earlier stereochemical and site-directed mutagenesis studies indicated that this reaction proceeds by a mechanism similar to that of RNase A, and that the catalytic site of PI-PLC consists of three major components analogous to those observed in RNase A, the His32 general base, the His82 general acid, and Arg69 acting as a phosphate-activating residue. In addition, His32 is associated with Asp274 in forming a catalytic triad with inositol 2-hydroxyl, and His82 is associated with Asp33 in forming a catalytic diad. The focus of this work is to provide a global view of the mechanism, assess cooperation between various catalytic residues, and determine the origin of enzyme activation by the hydrophobic leaving group. To this end, we have investigated kinetic properties of Arg69, Asp33, and His82 mutants with phosphorothioate substrate analogues which feature leaving groups of varying hydrophobicity and pK(a). Our results indicate that interaction of the nonbridging pro-S oxygen atom of the phosphate group with Arg69 is strongly affected by Asp33, and to a smaller extent by His82. This result in conjunction with those obtained earlier can be rationalized in terms of a novel, dual-function triad comprised of Arg69, Asp33, and His82 residues. The function of this triad is to both activate the phosphate group toward the nucleophilic attack and to protonate the leaving group. In addition, Asp33 and His82 mutants displayed much smaller degrees of activation by the fatty acid-containing leaving group as compared to the wild-type (WT) enzyme, and the level of activation was significantly reduced for substrates featuring the leaving group with low pK(a) values. These results strongly suggest that the assembly of the above three residues into the fully catalytically competent triad is controlled by the hydrophobic interactions of the enzyme with the substrate leaving group.   Phosphatidylinositol конкретных фосфолипазы С (ИП-PLC) слово раскол в СП облигаций в phosphatidylinositol через внутримолекулярной нуклеофильной атаки из 2-гидроксильные группы инозитол на атом фосфора. Наша ранее Стереохимическая и сайт-направленный мутагенез исследования свидетельствуют о том, что эта реакция доходов в механизм, аналогичный, что и RNase A, и о том, что каталитическая сайт PI-PLC состоит из трех основных компонентов, аналогичные тем, которые наблюдались в RNase А, His32 общие базы , в целом His82 кислоты, и Arg69 действуя в качестве фосфат-активации карточек. Кроме того, His32 ассоциируется с Asp274 в формировании каталитической триады с инозитол 2-гидроксил, и His82 ассоциируется с Asp33 в формировании каталитических diad. Основное внимание в этой работе является обеспечение глобальной связи с механизмом, оценки сотрудничества между различными каталитических остатков, и определить происхождение активации фермента в гидрофобных оставив группу. С этой целью мы провели расследование кинетические свойства Arg69, Asp33 и His82 мутантов с фосфоротиоат субстрата аналогов которой функция оставив групп различной hydrophobicity и pK (а). Наши результаты свидетельствуют о том, что взаимодействие с nonbridging про-S атомом кислорода из фосфата группы с Arg69 сильно пострадавших от Asp33, и, в меньшей степени, His82. Этот результат в сочетании с результатами, полученными ранее можно упорядочить с точки зрения новой, двойной функции триады состоит из Arg69, Asp33 и His82 остатки. Функция этой триады состоит в том, чтобы обе активации фосфатной группы к нуклеофильной атаки и protonate в результате чего группы. Кроме того, Asp33 и His82 мутантов отображаются гораздо меньшей степени активации на жирные кислоты, содержащие оставив группу по сравнению с диким (WT) фермента, а уровень активации был значительно сокращен на подложках посвященный оставив группу с низким pK (а) ценности. Эти результаты убедительно свидетельствуют о том, что сборка из трех вышеупомянутых остатки в полной мере каталитически компетентного триада управляется с помощью гидрофобного взаимодействия фермента с субстратом оставив группу.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку