Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Adak S, Bandyopadhyay D, Bandyopadhyay U, Banerjee RK.
Дата:2001 год, февраль.

An essential role of active site arginine residue in iodide binding and histidine residue in electron transfer for iodide oxidation by horseradish peroxidase.

  автоматический перевод
The objective of the present study is to delineate the role of active site arginine and histidine residues of horseradish peroxidase (HRP) in controlling iodide oxidation using chemical modification technique. The arginine specific reagent, phenylglyoxal (PGO) irreversibly blocks iodide oxidation following pseudofirst order kinetics with second order rate constant of 25.12 min(-1) M(-1). Radiolabelled PGO incorporation studies indicate an essential role of a single arginine residue in enzyme inactivation. The enzyme can be protected both by iodide and an aromatic donor such as guaiacol. Moreover, guaiacol-protected enzyme can oxidise iodide and iodide-protected enzyme can oxidise guaiacol suggesting the regulatory role of the same active site arginine residue in both iodide and guaiacol binding. The protection constant (Kp) for iodide and guaiacol are 500 and 10 microM respectively indicating higher affinity of guaiacol than iodide at this site. Donor binding studies indicate that guaiacol competitively inhibits iodide binding suggesting their interaction at the same binding site. Arginine-modified enzyme shows significant loss of iodide binding as shown by increased Kd value to 571 mM from the native enzyme (Kd = 150 mM). Although arginine-modified enzyme reacts with H2O2 to form compound II presumably at a slow rate, the latter is not reduced by iodide presumably due to low affinity binding. The role of the active site histidine residue in iodide oxidation was also studied after disubstitution reaction of the histidine imidazole nitrogens with diethylpyrocarbonate (DEPC), a histidine specific reagent. DEPC blocks iodide oxidation following pseudofirst order kinetics with second order rate constant of 0.66 min(-1) M(-1). Both the nitrogens (delta, epsilon) of histidine imidazole were modified as evidenced by the characteristic peak at 222 nm. The enzyme is not protected by iodide suggesting that imidazolium ion is not involved in iodide binding. Moreover, DEPC-modified enzyme binds iodide similar to the native enzyme. However, the modified enzyme does not form compound II but forms compound I only with higher concentration of H2O2 suggesting the catalytic role of this histidine in the formation and autoreduction of compound I. Interestingly, compound I thus formed is not reduced by iodide indicating block of electron transport from the donor to the compound I. We suggest that an active site arginine residue regulates iodide binding while the histidine residue controls the electron transfer to the heme ferryl group during oxidation.   Цель настоящего исследования состоит в том, чтобы определить роль активного сайт аргинина и гистидина остатки пероксидазы хрена (HRP) в борьбе с йодистым окисления с помощью химической модификации техники. В аргинина конкретных реагентов, phenylglyoxal (ГП) необратимо блокирует йодид окисления следующие pseudofirst порядка кинетики второго порядка с константой скорости от 25,12 мин (-1) М (-1). Radiolabelled ГП включения исследований свидетельствуют о важной роли одного аргинина остатков в инактивации ферментов. Фермент может быть защищена как йодида и ароматических доноров, таких, как guaiacol. Кроме того, guaiacol защищенные фермента может oxidise йодида и иодида защищенные фермента может oxidise guaiacol предлагая регулирующей роли одного и того же активного сайт аргинина остатков в обоих йодида и guaiacol обязательными. Защита постоянным (Kp) для иодида и guaiacol являются 500 и 10, соответственно, с указанием microM выше близость guaiacol чем йодид на этом сайте. Донор обязательного исследования показывают, что guaiacol конкурсной препятствует иодида обязательного предлагая их взаимодействия на такую же обязательную сайта. Аргинин-модифицированных ферментов показывает значительные потери иодида обязательными, как показано на увеличение Kd ценность 571 мМ от родного фермента (Kd = 150 мМ). Хотя аргинина-модифицированных ферментов вступает в реакцию с H2O2 в виде комплекса II предположительно, на медленные темпы, то это не сократилась на йодид, предположительно из-за низкой близости обязательными. Роль активного сайт остатков гистидина в иодида окисления также учился после disubstitution реакция на имидазола гистидина nitrogens с diethylpyrocarbonate (DEPC), один гистидина конкретных реагентов. DEPC блоки окисления иодида следующие pseudofirst порядка кинетики второго порядка с константой скорости в 0,66 мин (-1) М (-1). Как nitrogens (дельта, эпсилон) от имидазола гистидина был изменен, о чем свидетельствуют характерные пика на 222 нм. Фермент не охраняется иодида предположить, что imidazolium ионов не участвует в иодида обязательными. Кроме того, DEPC изменения фермента связывается иодида похож на родной фермента. Однако, модифицированный фермент не образует соединение II формы, но я только в комплексе с более высоким уровнем концентрации H2O2 предлагая стимулирующую роль этой гистидина в формировании и autoreduction соединения I. Интересно, что я, таким образом, комплекс формируется не сократилась на йодид указанием блок электротранспорте от донора к комплексу I. Мы считаем, что активная сайт аргинина вычетов регулирует иодида обязательными, а остаток гистидина контролирует электронный перевод на heme ferryl группы в ходе окисления.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку