Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Padayatti PS, Ng AS, Uchida K, Glomb MA, Nagaraj RH.
Дата:2001 год, май.

Argpyrimidine, a blue fluorophore in human lens proteins: high levels in brunescent cataractous lenses.

  автоматический перевод
PURPOSE. To determine whether the human lens contains argpyrimidine, a modification of arginine by methylglyoxal, to establish how argpyrimidine content relates to lens aging and cataract formation. METHODS. A monoclonal antibody was used to measure argpyrimidine by a competitive ELISA in water soluble (WS) and insoluble (WI) lens fractions from young, aged, nuclear cataractous, and brunescent cataractous lenses. Brunescent cataractous lens proteins were digested by enzymes, the digest was subjected to HPLC, and the eluate was analyzed for argpyrimidine. Lens proteins from aged lenses (from donors 65 to 80 years of age) were fractionated on a Sephadex G-200 column, and the crystallins were tested for argpyrimidine. RESULTS. The competitive ELISA showed two to three times as much argpyrimidine in water-insoluble proteins as in water-soluble proteins. Although no clear cut increase with the age of the lens donors in either the water-soluble or the insoluble protein fractions was found, the argpyrimidine levels in brunescent cataractous lenses were significantly higher (254.0 +/- 155 pmol/mg protein, P < 0.005) than in age-matched, aged (16.1 +/- 8 pmol/mg) or nuclear cataractous lenses (49.0 +/- 26 pmol/mg). Lenses from diabetic individuals showed a modest increase (50.3 pmol/mg) compared with age-matched normal lenses. HPLC results provided additional evidence that human lenses contain argpyrimidine. Western blotting experiments showed consistently stronger reactions with cataractous lens proteins than those from noncataractous lenses, and argpyrimidine was found in both crystallin monomers and polymers. All crystallins and several cross-linked high-molecular-weight aggregates reacted with the antibody to argpyrimidine, but a protein of approximately 28 kDa in the alpha-crystallin fraction displayed the greatest immunoreactivity. CONCLUSIONS. Methylglyoxal modifies arginine within the human lens, and the changes occur at a much higher rate in brunescent lens proteins than in either nuclear cataractous or normal lenses. All crystallins contained argpyrimidine and covalently cross-linked aggregates. This is the first report of immunologic evidence for an arginine modification in the human lens by a physiologically important alpha-dicarbonyl compound.   ЦЕЛИ. Чтобы определить, имеет ли права объектив содержит argpyrimidine, изменение аргинина на methylglyoxal, чтобы установить, каким argpyrimidine содержание относится к объектив старения и формирования катаракты. МЕТОДЫ. А моноклональных антител была использована для измерения argpyrimidine на конкурсной ELISA растворимых в воде (WS) и нерастворимых (WI) объектив фракций из молодых, в возрасте от ядерного cataractous и brunescent cataractous линз. Brunescent cataractous объектив белков толщей ферментов, сборник был подвергнут ВЭЖХ и элюата были проанализированы для argpyrimidine. Линзы белков в возрасте от линз (от доноров, от 65 до 80 лет) были фракционированной на Sephadex Г-200 колонка, и crystallins были проверены на argpyrimidine. РЕЗУЛЬТАТЫ. Конкурентный ИФА показал, в два-три раза больше argpyrimidine в водно-нерастворимых белков, как в водорастворимые белки. Хотя не ясно, вырезать увеличение с возрастом хрусталик доноров, ни в воде или нерастворимый белок фракции был найден, argpyrimidine уровнях в brunescent cataractous линзы были значительно выше (254,0 + / - 155 pmol / мг белка, P <0,005 ), чем в возрасте соответствием лет (16,1 + / - 8 pmol / мг) или ядерного cataractous линз (49,0 + / - 26 pmol / мг). Линзы с диабетической лиц показало незначительное увеличение (50,3 pmol / мг) по сравнению с возрастом соответствием нормальных линз. ВЭЖХ результаты, дополнительных доказательств, что права линзы содержат argpyrimidine. Западная блоттинга эксперименты показали, неизменно сильнее реакции с cataractous объектив белков, чем те, с noncataractous линз, и argpyrimidine был найден в обеих crystallin мономеров и полимеров. Все crystallins и несколько сетчатых высокого молекулярного веса агрегатов реагируют с антителами к argpyrimidine, но белка примерно 28 кДа в альфа-crystallin фракции проявили наибольшую Иммунореактивность. ВЫВОДЫ. Methylglyoxal изменяет аргинина в человеческом объектив, и изменения происходят на гораздо более высокими темпами, в brunescent объектив белков, чем в любой ядерной cataractous или обычной линзы. Все crystallins содержащиеся argpyrimidine и ковалентно сетчатых агрегаты. Это первый доклад иммунологических доказательств для аргинина изменения в человеческом объектив в физиологически важных альфа-дикарбонильных соединений.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку