Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Branchini BR, Magyar RA, Murtiashaw MH, Portier NC.
Дата:2001 год, февраль.

The role of active site residue arginine 218 in firefly luciferase bioluminescence.

  автоматический перевод
Firefly luciferase catalyzes the highly efficient emission of yellow-green light from substrate firefly luciferin by a sequence of reactions that require Mg-ATP and molecular oxygen. We had previously developed a working model of the luciferase active site based on the X-ray structure of the enzyme without bound substrates. In our model, the side chain guanidinium group of Arg218 appears to be located in close proximity to the substrate's hydroxyl group at the bottom of the luciferin binding pocket. A similar role for Arg337 also has been proposed. We report here the construction, purification, and characterization of mutant luciferases R218A, R218Q, R218K, R337Q, and R337K. Alteration of the Arg218 side chain produced enzymes with 15-20-fold increases in the Km values for luciferin. The contrasting near-normal Km values for luciferin determined with the Arg337 enzymes support our proposal that Arg218 (and not Arg337) is an essential luciferin binding site residue. Bioluminescence emission studies indicated that in the absence of a positively charged group at position 218, red bioluminescence was produced. Based on this result and those of additional fluorescence experiments, we speculate that Arg218 maintains the polarity and rigidity of the emitter binding site necessary for the normal yellow-green emission of P. pyralis luciferase. The findings reported here are interpreted in the context of the firefly luciferase X-ray structures and computational-based models of the active site.   Светлячок luciferase слово высокоэффективных выбросы желто-зеленого света от подложки firefly luciferin на последовательность реакций, которые требуют Мг-СПС и молекулярным кислородом. Мы уже разработана рабочая модель из luciferase Активные сайт основан на рентгеновской структуры фермента без обязательность подложек. В нашей модели, боковой цепи guanidinium группы Arg218, как представляется, находится в непосредственной близости от субстрата в гидроксильные группы в нижней части luciferin обязательного кармане. Аналогичную роль для Arg337 также была предложена. Мы здесь доклад строительства, очистки, и характеристика мутантных luciferases R218A, R218Q, R218K, R337Q и R337K. Изменение в сторону Arg218 цепочки производства ферментов с 15-20 раз увеличивает в км значения для luciferin. На контрастных почти нормальных значений км luciferin определяется с Arg337 ферментов поддержать наше предложение о том, что Arg218 (и не Arg337) является одним из важнейших luciferin обязательного сайта остатков. Биолюминесценции выбросов исследования показали, что в отсутствие какого-либо положительно заряженного группы на позиции 218, красный биолюминесценции был подготовлен. Исходя из этого результата, а также дополнительные флуоресценции экспериментов, мы догадки, что Arg218 сохраняет полярность и жесткости эмитента обязательного сайте, необходимые для нормального желто-зеленый выбросов П. pyralis luciferase. Выводы здесь интерпретируются в рамках firefly luciferase рентгеновских структур и вычислительных моделей из активных сайт.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку