Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Fast W, Wang Z, Benkovic SJ.
Дата:2001 год, февраль.

Familial mutations and zinc stoichiometry determine the rate-limiting step of nitrocefin hydrolysis by metallo-beta-lactamase from Bacteroides fragilis.

  автоматический перевод
The diverse members of the metallo-beta-lactamase family are a growing clinical threat evolving under considerable selective pressure. The enzyme from Bacillus cereus differs from the Bacteroides fragilis enzyme in sequence, zinc stoichiometry, and mechanism. To chart the evolution of the more reactive B. fragilis enzyme, we have made changes in an active site cysteine residue as well as in zinc content to mimic that which occurs in the B. cereus enzyme. Specifically, by introducing a C104R mutation into the B. fragilis enzyme, binding of two zinc ions is maintained, but the k(cat) value for nitrocefin hydrolysis is decreased from 226 to 14 s(-)(1). Removal of 1 equiv of zinc from this mutant further decreases k(cat) to 4.4 s(-)(1). In both cases, the observed k(cat) closely approximates that found in the di- and monozinc forms of the B. cereus enzyme (12 and 6 s(-)(1), respectively). Pre-steady-state stopped-flow studies using nitrocefin as a substrate indicate that these enzyme forms share a similar mechanism featuring an anionic intermediate but that the rate-limiting step changes from protonation of that species to the C-N bond cleavage leading to the intermediate. Overall, features that contribute 3.7 kcal/mol toward the acceleration of the C-N bond cleavage step have been uncovered although some of the total acceleration is masked in the steady-state by a change in rate-limiting step. These experiments illustrate one step in the evolution of a catalytic mechanism and, in a larger perspective, one step in the evolution of antibiotic resistance mechanisms.   Разнообразные членов Совета metallo-бета-lactamase семье растет клинических развивается под угрозу значительные селективного давления. Фермент из Bacillus cereus отличается от Bacteroides fragilis фермента в последовательности, цинк stoichiometry, и механизма. На диаграмме эволюции более реактивной B. fragilis фермента, мы внесли изменения в активный сайт цистеина вычетов, а также на содержание цинка имитировать то, что происходит в B. cereus фермента. В частности, за счет введения C104R мутации в B. fragilis фермента, обязательных двух ионов цинка сохранится, но к (кот) ценность для nitrocefin гидролиза снижается с 226 до 14 с (-) (1). Удаление 1 эквивал цинка из этого мутанта дальнейшее сокращение к (кота) до 4,4 с (-) (1). В обоих случаях, наблюдаемых к (кот) тесно приближает того, что написано в ди-и monozinc формы из B. cereus фермента (12 и 6 с (-) (1), соответственно). Pre-устойчивом состоянии остановить поток nitrocefin исследования с использованием в качестве субстрата свидетельствуют о том, что эти формы фермента долю аналогичного механизма, оснащенный анионного промежуточных, но, что ограничение скорости с шагом изменения protonation о том, что виды на CN облигаций раскол, ведущий к промежуточной. В общем, особенности, которые способствуют 3,7 ккал / моль к ускорению процесса CN облигаций спайности шагом были обнаружены, хотя некоторые из общей ускорение в масках в устойчивом состоянии путем изменения тарифов на ограничение шаг. Эти эксперименты показывают один шаг в эволюции каталитический механизм, и, в более широкой перспективе, один шаг в развитии механизмов резистентности к антибиотикам.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку