Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Panda K, Ghosh S, Stuehr DJ.
Дата:2001 год, апрель.

Calmodulin activates intersubunit electron transfer in the neuronal nitric-oxide synthase dimer.

  автоматический перевод
Neuronal nitric oxide synthase (nNOS) is composed of an oxygenase domain that binds heme, (6R)-tetrahydrobiopterin, and Arg, coupled to a reductase domain that binds FAD, FMN, and NADPH. Activity requires dimeric interaction between two oxygenase domains and calmodulin binding between the reductase and oxygenase domains, which triggers electron transfer between flavin and heme groups. We constructed four different nNOS heterodimers to determine the path of calmodulin-induced electron transfer in a nNOS dimer. A predominantly monomeric mutant of rat nNOS (G671A) and its Arg binding mutant (G671A/E592A) were used as full-length subunits, along with oxygenase domain partners that either did or did not contain the E592A mutation. The E592A mutation prevented Arg binding to the oxygenase domain in which it was present. It also prevented NO synthesis when it was located in the oxygenase domain adjacent to the full-length subunit. However, it had no effect when present in the full-length subunit (i.e. the subunit containing the reductase domain). The active heterodimer (G671A/E592A full-length subunit plus wild type oxygenase domain subunit) showed remarkable similarity with wild type homodimeric nNOS in its catalytic responses to five different forms and chimeras of calmodulin. This reveals an active involvement of calmodulin in supporting transelectron transfer between flavin and heme groups on adjacent subunits in nNOS. In summary, we propose that calmodulin functions to properly align adjacent reductase and the oxygenase domains in a nNOS dimer for electron transfer between them, leading to NO synthesis by the heme.   Нервных синтазы окиси азота (nNOS) состоит из oxygenase домена, который связывает heme, (6R)-tetrahydrobiopterin, и Арг, в сочетании с редуктазы домена, который связывает УФА, FMN и NADPH. Мероприятие требует dimeric взаимодействия между двумя oxygenase доменов и calmodulin обязательного между редуктазы и oxygenase областях, в которых триггеры электронной передачи между flavin и heme групп. Мы построены четыре различных nNOS heterodimers определить пути calmodulin-индуцированной передачи электронов в nNOS димера. А в основном мономерных мутантных крыс nNOS (G671A), и его Арг обязательного мутанта (G671A/E592A) были использованы в качестве полнометражного подразделения, наряду с oxygenase домена партнеров, которые либо или не содержать E592A мутации. В E592A мутации предотвратить Арг обязательными для oxygenase домен, в котором он присутствовал. Он также препятствует NO синтеза, когда он находился в oxygenase области, прилегающих к полной длины ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ. Вместе с тем, он не действует, если оно присутствует в полной длины подразделения (то есть подразделения, содержащий редуктазы домена). Активное heterodimer (G671A/E592A полнометражного ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ плюс дикий тип oxygenase домена ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ) показывает замечательные сходство с дикого типа homodimeric nNOS в свою стимулирующую ответы на пяти различных формах и химер из calmodulin. Это свидетельствует об активном участии calmodulin в поддержке transelectron передачи между flavin и heme групп на сопредельных подразделений в nNOS. В целом, мы предлагаем, чтобы calmodulin функции надлежащим образом присоединяются прилегающих редуктазы и oxygenase доменов в nNOS димера для электронного перевода между ними, что приводит к NO сводный документ heme.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку