Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Krupenko SA, Vlasov AP, Wagner C.
Дата:2001 год, апрель.

On the role of conserved histidine 106 in 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase catalysis: connection between hydrolase and dehydrogenase mechanisms.

  автоматический перевод
The enzyme, 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase (FDH), converts 10-formyltetrahydrofolate (10-formyl-THF) to tetrahydrofolate in an NADP(+)-dependent dehydrogenase reaction or an NADP(+)-independent hydrolase reaction. The hydrolase reaction occurs in a 310-amino acid long amino-terminal domain of FDH (N(t)-FDH), whereas the dehydrogenase reaction requires the full-length enzyme. The amino-terminal domain of FDH shares some sequence identity with several other enzymes utilizing 10-formyl-THF as a substrate. These enzymes have two strictly conserved residues, aspartate and histidine, in the putative catalytic center. We have shown recently that the conserved aspartate is involved in FDH catalysis. In the present work we studied the role of the conserved histidine, His(106), in FDH function. Site-directed mutagenesis experiments showed that replacement of the histidine with alanine, asparagine, aspartate, glutamate, glutamine, or arginine in N(t)-FDH resulted in expression of insoluble proteins. Replacement of the histidine with another positively charged residue, lysine, produced a soluble mutant with no hydrolase activity. The insoluble mutants refolded from inclusion bodies adopted a conformation inherent to the wild-type N(t)-FDH, but they did not exhibit any hydrolase activity. Substitution of alanine for three non-conserved histidines located close to the conserved one did not reveal any significant changes in the hydrolase activity of N(t)-FDH. Expressed full-length FDH with the substitution of lysine for the His(106) completely lost both the hydrolase and dehydrogenase activities. Thus, our study showed that His(106), besides being an important structural residue, is also directly involved in both the hydrolase and dehydrogenase mechanisms of FDH. Modeling of the putative hydrolase catalytic center/folate-binding site suggested that the catalytic residues, aspartate and histidine, are unlikely to be adjacent to the catalytic cysteine in the aldehyde dehydrogenase catalytic center. We hypothesize that 10-formyl-THF dehydrogenase reaction is not an independent reaction but is a combination of hydrolase and aldehyde dehydrogenase reactions.   Фермент, 10-formyltetrahydrofolate дегидрогеназа (FDH), преобразует 10-formyltetrahydrofolate (10-formyl-THF) в tetrahydrofolate в NADP (+), зависящих от дегидрогеназа реакции или NADP (+)-независимый hydrolase реакции. В hydrolase реакция происходит в 310 аминокислотных долго амино-терминал области FDH (N (т)-FDH), в то время как дегидрогеназа реакции требует полной длины фермента. В амино-терминал области FDH акций некоторой последовательности личности с рядом других ферментов, использующих 10-formyl-THF в качестве подложки. Эти ферменты имеют два строго сохранение остатков, аспартат и гистидина, в putative каталитического центра. Мы показали недавно, что сохранение аспартат участвует в FDH катализ. В настоящей работе мы изучили роль связанного гистидина Его (106), в FDH функции. Сайт-направленный мутагенез эксперименты показали, что замена в гистидина с аланин, asparagine, аспартат, глутамат, глутамином, или аргинина в Н (т)-FDH в результате выражения нерастворимых белков. Замена на гистидина с другой положительно заряженных остатков, лизина, выпустил растворимых мутанта, не hydrolase деятельности. В неразрешимой мутантов refolded от включения органов приняли конформации, характерные для дикого типа N (т)-FDH, но они не открытых hydrolase деятельности. Замена аланин для трех непризнанных сохранение histidines расположены близко к сохраняется одна не выявило каких-либо существенных изменений в hydrolase деятельности N (т)-FDH. Выразил полнометражного FDH с замена лизина на Его (106) полностью потеряли как hydrolase и дегидрогеназа деятельности. Таким образом, наше исследование показало, что Его (106), помимо того, одним из важных структурных остатков, также непосредственно участвуют в так hydrolase и дегидрогеназа механизмов FDH. Моделирование на putative hydrolase каталитический центр / фолатом обязательного сайта высказано мнение, что каталитические остатки, аспартат и гистидина, вряд ли будут прилегающих к каталитического цистеина в альдегидов дегидрогеназа каталитического центра. Мы hypothesize том, что 10-formyl-THF дегидрогеназа реакция не является независимой реакции, но сочетание hydrolase и альдегидов дегидрогеназа реакций.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку