Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы: Jasaitis A, Backgren C, Morgan JE, Puustinen A, Verkhovsky MI, Wikstrom M.
Дата:2001 год, май.

Electron and proton transfer in the arginine-54-methionine mutant of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans.

  автоматический перевод
Arginine 54 in subunit I of cytochrome c oxidase from Paracoccus denitrificans interacts with the formyl group of heme a. Mutation of this arginine to methionine (R54M) dramatically changes the spectral properties of heme a and lowers its midpoint redox potential [Kannt et al. (1999) J. Biol. Chem. 274, 37974-37981; Lee et al. (2000) Biochemistry 39, 2989-2996; Riistama et al. (2000) Biochim. Biophys. Acta 1456, 1-4]. During anaerobic reduction of the mutant enzyme, a small fraction of heme a is reduced first along with heme a(3), while most of heme a is reduced later. This suggests that electron transfer is impaired thermodynamically due to the low redox potential of heme a but that it still takes place from Cu(A) via heme a to the binuclear site as in wild-type enzyme, with no detectable bypass from Cu(A) directly to the binuclear site. Consistent with this, the proton translocation efficiency is unaffected at 1 H(+)/e(-) in the mutant enzyme, although turnover is strongly inhibited. Time-resolved electrometry shows that when the fully reduced enzyme reacts with O(2), the fast phase of membrane potential generation during the P(R )()--> F transition is unaffected by the mutation, whereas the slow phase (F --> O transition) is strongly decelerated. In the 3e(-)-reduced mutant enzyme heme a remains oxidized due to its lowered midpoint potential, whereas Cu(A) and the binuclear site are reduced. In this case the reaction with O(2) proceeds via the P(M) state because transfer of the electron from Cu(A) to the binuclear site is delayed. The single phase of membrane potential generation in the 3e(-)-reduced mutant enzyme, which thus corresponds to the P(M)--> F transition, is decelerated, but its amplitude is comparable to that of the P(R)--> F transition. From this we conclude that the completely (4e(-)) reduced enzyme is fully capable of proton translocation.   Аргинин 54 в ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ И в цитохром с оксидазы от Paracoccus denitrificans взаимодействует с formyl группы heme a. Мутации этого аргинина в метионин (R54M) резко меняет спектральные свойства heme а и снижает ее середину редокс-потенциал [Каннт и др.. (1999) J. биол. Хим. 274, 37974-37981; Ли и др.. (2000) Биохимия 39, 2989-2996; Riistama и др.. (2000) Биохим. Biophys. Акта 1456, 1-4]. В анаэробных сокращение мутантного фермента, небольшая часть heme один сводится первых наряду с heme один (3), в то время как большинство heme один сводится позже. Это свидетельствует о том, что электрон передачи повреждена термодинамически из-за низкого редокс-потенциал heme один, но о том, что он по-прежнему осуществляется из Cu (А) через heme один к binuclear сайте, как в дикого фермента, не поддаются обнаружению обойти с Cu (A ) непосредственно на binuclear сайта. В соответствии с этим, перемещение протона эффективность не влияет на 1 H (+) / е (-), в мутанта, фермент, хотя оборот сильно мешает. Тайм-решен electrometry показывает, что, когда в полной мере сокращены фермент реагирует с O (2), быстрый этап мембранный потенциал поколения, в ходе P (Р Ф )()--> перехода не влияет на мутации, в то время как медленный этап (F --> O переходной экономикой), сильно замедлился. В 3e (-)-сокращен мутанта фермента heme один остается окисляется из-за снижения середину потенциал, в то время Cu (А) и binuclear сайт сокращается. В данном случае реакции с O (2) доходов через P (M), поскольку состояние передачи электронов от Cu (А) к binuclear сайт задерживается. В одной фазе мембранный потенциал поколения в 3e (-)-сокращен мутантных ферментов, которые, таким образом, совпадает с P (M) -> F переходной экономикой, является замедлился, но его амплитуда сопоставима, что и P (R) -- --> F переходной экономикой. Из этого мы делаем вывод о том, что полностью (4e (-)) сократил фермента вполне способна транслокации протонов.

к списку статей за 2001 год (en)

в библиотеку