Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Leadbeater C, McIver L, Campopiano DJ, Webster SP, Baxter RL, Kelly SM, Price NC, Lysek DA, Noble MA, Chapman SK, Munro AW.
Дата:2000 год, декабрь.

Probing the NADPH-binding site of Escherichia coli flavodoxin oxidoreductase.

  автоматический перевод
The structure of the Escherichia coli flavodoxin NADP(+) oxidoreductase (FLDR) places three arginines (R144, R174 and R184) in the proposed NADPH-binding site. Mutant enzymes produced by site-directed mutagenesis, in which each arginine was replaced by neutral alanine, were characterized. All mutants exhibited decreased NADPH-dependent cytochrome c reductase activity (R144A, 241.6 min(-1); R174A, 132.1 min(-1); R184A, 305.5 min(-1) versus wild type, 338.9 min(-1)) and increased K(m) for NADPH (R144A, 5.3 microM; R174A, 20.2 microM; R184A, 54.4 microM versus wild type, 3.9 microM). The k(cat) value for NADH-dependent cytochrome c reduction was increased for R174A (42.3 min(-1)) and R184A (50.4 min(-1)) compared with the wild type (33.0 min(-1)), consistent with roles for R174 and R184 in discriminating between NADPH/NADH by interaction with the adenosine ribose 2'-phosphate. Stopped-flow studies indicated that affinity (K(d)) for NADPH was markedly reduced in mutants R144A (635 microM) and R184A (2.3 mM) compared with the wild type (<5 microM). Mutant R184A displays the greatest change in pyridine nucleotide preference, with the NADH/NADPH K(d) ratio >175-fold lower than for wild-type FLDR. The rate constant for hydride transfer from NADPH to flavin was lowest for R174A (k(red)=8.82 s(-1) versus 22.63 s(-1) for the wild type), which also exhibited tertiary structure perturbation, as evidenced by alterations in CD and fluorescence spectra. Molecular modelling indicated that movement of the C-terminal tryptophan (W248) of FLDR is necessary to permit close approach of the nicotinamide ring of NADPH to the flavin. The positions of NADPH phosphates in the modelled structure are consistent with the kinetic data, with R174 and R184 located close to the adenosine ribose 2'-phosphate group, and R144 likely to interact with the nicotinamide ribose 5'-phosphate group.   Структура Совета Эшерихия коли flavodoxin NADP (+) oxidoreductase (FLDR) помещает три arginines (R144, R174 и R184), в предлагаемом NADPH-обязательные сайта. Мутант ферментов получается путем сайт-направленного мутагенеза, в котором каждый аргинина был заменен нейтральным аланин, были характерны. Все мутантов выставлены сократилось NADPH-зависимых цитохром с редуктазы деятельности (R144A, 241,6 мин (-1); R174A, 132,1 мин (-1); R184A, 305,5 мин (-1) против дикого типа, 338,9 мин (-1)), и увеличился K (м) на NADPH (R144A, 5,3 microM; R174A, 20,2 microM; R184A, 54,4 microM против дикого типа, 3,9 microM). В к (кот) ценность для NADH-зависимых цитохром с сокращения была увеличена на R174A (42,3 мин (-1)) и R184A (50,4 мин (-1)) по сравнению с дикого типа (33,0 мин (-1)), в соответствии с ролей для R174 и R184 в дискриминацию между NADPH / NADH путем взаимодействия с аденозин рибоза 2'-фосфаты. Остановки потока исследования свидетельствуют о том, что близость (К (г)) для NADPH был значительно сокращен в мутантов R144A (635 microM) и R184A (2,3 мМ) по сравнению с дикого типа (<5 microM). Мутант R184A отображает большое изменение в пиридиновых нуклеотидов предпочтение, с NADH / NADPH K (г) соотношение> 175 раз меньше, чем у дикого FLDR. Темпы константой гидрид трансфер из NADPH для flavin была низкой для R174A (к (красный) = 8,82 сек (-1) по сравнению с 22,63 с (-1) за дикого типа), которые также демонстрируют высшие структуры возмущения, о чем свидетельствуют изменения в КР и спектры флуоресценции. Молекулярная моделей указывается, что движение в C-терминала триптофана (W248) от FLDR необходимо разрешить закрыть подход к никотинамидных кольцо NADPH к flavin. Позиции NADPH фосфатов в образцу структуры соответствуют кинетические данные, с R174 и R184, расположенных близко к аденозин рибоза 2'-фосфаты группы, и R144 могут взаимодействовать с никотинамидных рибоза 5'-фосфатной группы.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку