Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Yorita K, Matsuoka T, Misaki H, Massey V.
Дата:2000 год, ноябрь.

Interaction of two arginine residues in lactate oxidase with the enzyme flavin: conversion of FMN to 8-formyl-FMN.

  автоматический перевод
Two arginine residues, Arg-181 and Arg-268, are conserved throughout the known family of FMN-containing enzymes that catalyze the oxidation of alpha-hydroxyacids. In the lactate oxidase from Aerococcus viridans, these residues have been changed to lysine in two single mutations and in a double mutant form. In addition, Arg-181 has been replaced by methionine to determine the effect of removing the positive charge on the residue. The effects of these replacements on the kinetic and thermodynamic properties are reported. With all mutant forms, there are only small effects on the reactivity of the reduced flavin with oxygen. On the other hand, the efficiency of reduction of the oxidized flavin by l-lactate is greatly reduced, particularly with the R268K mutant forms. The results demonstrate the importance of the two arginine residues in the binding of substrate and its interaction with the flavin, and are consistent with a previous hypothesis that they also play a role of charge neutralization in the transition state of substrate dehydrogenation. The replacement of Arg-268 by lysine also results in a slow conversion of the 8-CH(3)- substituent of FMN to yield 8-formyl-FMN, still tightly bound to the enzyme, and with significantly different physical and chemical properties from those of the FMN-enzyme.   Два аргинина остатков, Арг-181 и Арг-268, являются сохранение всей известной семьи FMN, содержащих энзимы, что катализатором окисления альфа-гидроксикислоты. В лактат оксидазы от Aerococcus viridans, эти отходы были изменены на лизин в две односпальные мутаций, и в двухместном мутанта форме. Кроме того, Арг-181 был заменен метионин для определения влияния удаления положительный заряд на остатки. Последствия этих замен на кинетические и термодинамические свойства, как сообщается. Что все мутантные формы, есть лишь незначительное воздействие на реактивность сокращенный flavin с кислородом. С другой стороны, эффективность снижения окисленных flavin к л-лактат значительно сокращены, в частности, с R268K мутантных форм. Полученные результаты свидетельствуют о важности этих двух аргинина остатков в связывании субстрата и его взаимодействия с flavin, и в соответствии с предыдущей гипотезой о том, что они также играют определенную роль в нейтрализации заряда в переходном состоянии субстрата дегидрирования. Замена Арг-268 на лизин также приводит к медленный переход от 8-CH (3) - о заместителе FMN приносить 8-formyl-FMN, по-прежнему тесно связан с ферментом, и с существенно различным физическим и химическим свойствам от те из FMN-фермент.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку