Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Meyer O, Gremer L, Ferner R, Ferner M, Dobbek H, Gnida M, Meyer-Klaucke W, Huber R.
Дата:2000 год, сентябрь-октябрь.

The role of Se, Mo and Fe in the structure and function of carbon monoxide dehydrogenase.

  автоматический перевод
CO dehydrogenase (EC 1.2.99.2) catalyzes the oxidation of CO according to the following equation: CO + H2O-->CO2 + 2 e- + 2 H+. It is a selenium-containing molybdo-iron-sulfur-flavoenzyme, which has been crystallized and structurally characterized in its oxidized state from the aerobic CO utilizing bacteria Oligotropha carboxidovorans and Hydrogenophaga pseudoflava. Both CO dehydrogenase structures show only minor differences, and the enzymes are dimers of two heterotrimers. Each heterotrimer is composed of a molybdoprotein, a flavoprotein, and an iron-sulfur protein. CO oxidation takes place at the molybdoprotein which contains a 1:1 mononuclear complex of molybdopterin-cytosine dinucleotide and a Mo-ion, along with a catalytically essential S-selanylcysteine. The latter is appropriately positioned in the SeMo-active site by a unique VAYRCSFR active site loop. In H. pseudoflava the arginine preceeding the cysteine in the active site loop is modified to a Cgamma-hydroxy arginine residue which has no obvious function. The substituents in the first coordination sphere of the Mo-ion are the enedithiolate sulfur atoms of the molybdopterin-cytosine dinucleotide, two oxo- and a sulfido-group. Extended X-ray absorption fine structure spectroscopy (EXAFS), along with the crystal structure of CO dehydrogenase (23.2 U mg(-1)) at 1.85 A resolution, have identified a sulfur atom at 2.3 A from the Mo-ion. The sulfur reacts with cyanide yielding thiocyanate. The corresponding inactive desulfo-CO dehydrogenase shows a typical desulfo inhibited-type of Mo-electron paramagnetic resonance (EPR) spectrum. Structural changes at the SeMo-site during catalysis are suggested by the Mo to Se distance of 3.7 A and the Mo-S-Se angle of 113 degrees in the oxidized enzyme which increase to 4.1 A, and 121 degrees, respectively, in the reduced enzyme. The intramolecular electron transport chain in CO dehydrogenase involves the following prosthetic groups and minimal distances: CO-->[Mo of the molybdenum cofactor] - 14.6 A - [2Fe-2S]I - 12.4 A - [2Fe-2S]II - 8.7 A - [FAD].   CO дегидрогеназа (ЕС 1.2.99.2) катализатором окисления CO в соответствии со следующим уравнением: CO + H2O -> CO 2 + 2 е-+ 2 H +. Это селен-содержащих molybdo, железа и серы-flavoenzyme, которая выкристаллизовалась и в структурном отношении характеризуется в ее окисленных государства от аэробных CO использованием бактерий Oligotropha carboxidovorans и Hydrogenophaga pseudoflava. Оба CO дегидрогеназа структур показывают лишь незначительные различия, и ферменты являются димеров из двух heterotrimers. Каждый heterotrimer состоит из molybdoprotein, один flavoprotein и железо-серные белка. CO окисления происходит на molybdoprotein в котором содержится "1:1 мононуклеарных комплекс molybdopterin-cytosine dinucleotide и Мо-иона, а также каталитически важно S-selanylcysteine. Последний является надлежащим образом размещены в SeMo-активных сайте уникальный VAYRCSFR Активные сайт петли. В H. pseudoflava на аргинина, предшествующего цистеина в активном сайте цикла изменяется на Cgamma-гидрокси аргинина остатки, которые не имеет очевидную функцию. В заместители в первой координационной сфере в Мо-иона являются enedithiolate атомы серы из molybdopterin-cytosine dinucleotide, два оксо-и sulfido-группы. Расширенная рентгеновского поглощения тонкой структуры спектроскопии (EXAFS), наряду с кристаллической структуры CO дегидрогеназа (23,2 У мг (-1)), на 1,85 В резолюции, выявили атома серы на 2,3 А от Мо-ионных. В серы реагирует с цианидом, уступая thiocyanate. Соответствующее неактивных desulfo CO-дегидрогеназа показан типичный desulfo мешает-типа ПН-электронного парамагнитного резонанса (EPR) спектра. Структурные изменения на SeMo-сайта в течение катализ предлагаются в Мо к Сэ расстоянии 3,7 А, и Мо-S-Сэ угол 113 градусов в окисленных ферментов, которые увеличивают до 4,1 А, и 121 градусов, соответственно, к снижению фермента. В внутримолекулярной электрона транспортной цепи в СО дегидрогеназа включает следующие протезы групп и минимальные расстояния: O -> [Пн из молибдена cofactor] - 14,6 A - [2Fe-2S] Я - 12,4 A - [2Fe-2S] II - 8,7 А - [УФА].

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку