Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Kanno T, Kawada A, Yamanouchi J, Yosida-Noro C, Yoshiki A, Shiraiwa M, Kusakabe M, Manabe M, Tezuka T, Takahara H.
Дата:2000 год, ноябрь.

Human peptidylarginine deiminase type III: molecular cloning and nucleotide sequence of the cDNA, properties of the recombinant enzyme, and immunohistochemical localization in human skin.

  автоматический перевод
Peptidylarginine deiminase catalyzes the post-translational modification of proteins through the conversion of arginine to citrulline in the presence of calcium ions. In rodents, peptidylarginine deiminase has been classified into four isoforms, types I, II, III, and IV, which are distinct in their molecular weights, substrate specificities, and tissue localization. Of these isoforms, only type III was detected in epidermis and hair follicles. Although the role of this enzyme in these tissues is not yet clear, indirect data have shown that several structural proteins such as filaggrin, trichohyalin, and keratin are substrates for peptidylarginine deiminase. In this study, we cloned the full-length cDNA of human peptidylarginine deiminase type III (3142 bp) from cultured human keratinocytes by reverse transcription-polymerase chain reaction and by rapid amplification of cDNA ends methods. This cDNA contained a 1995 bp open reading frame encoding 664 amino acids (Mr = 74 770). To explore the physicochemical and enzymatic properties of human peptidylarginine deiminase type III, we constructed a plasmid for producing a recombinant human peptidylarginine deiminase type III in bacteria. The enzymatic characteristics of the recombinant enzyme were very similar to those of the rodent peptidylarginine deiminase type III. The recombinant enzyme showed the catalytic activities toward structural proteins of epidermis and hair follicle, filaggrin and trichohyalin, in which the deiminations maxima of about 60% and 13% arginine residues were observed in filaggrin and trichohyalin, respectively. An immunohistochemical study of human scalp skin with a monospecific anti-peptidyl-arginine deiminase type III antibody revealed that the type III enzyme was localized to the inner root sheath and outer root sheath of hair follicles. Peptidylarginine deiminase type III in the inner root sheath was notable between supramatrix and keratogenous zone and was scarcely detected in cornified hair zone. The enzyme was also expressed in the cuticle layer of hair. On the other hand, expression of the enzyme in the epidermis was very low. These data imply that human peptidylarginine deiminase type III is the predominant isoform in hair follicles and may function as a modulator of hair structural proteins, including trichohyalin during hair and hair follicle formation.   Peptidylarginine deiminase слово пост-трансляционной модификации белков путем преобразования аргинина на citrulline в присутствии ионов кальция. В грызунов, peptidylarginine deiminase были разбиты на четыре изоформ, типы I, II, III и IV, которые отличаются в их молекулярных весов, субстрата специфику, и тканевой локализации. Из этих изоформ, только тип III был обнаружен в эпидермисе и волосяных луковиц. Несмотря на то, что роль этого фермента в тканях еще не ясно, косвенные данные свидетельствуют о том, что ряд структурных белков, таких, как filaggrin, trichohyalin, и кератина, являются подложек для peptidylarginine deiminase. В этом исследовании, мы клонированных полной длины cDNA человека peptidylarginine deiminase типа III (3142 п.н.) из культивируемых кератиноцитов человека путем обратной транскрипции-полимеразной цепной реакции и быстрым расширением cDNA заканчивается методов. Это cDNA содержится 1995 п.н. открыть чтении кодирования кадра 664 аминокислот (г = 74770). Для изучения физико-химических и ферментативных свойств человеческой peptidylarginine deiminase тип III, мы построили плазмиды для производства рекомбинантного человеческого peptidylarginine deiminase типа III в бактерии. В ферментативной характеристики рекомбинантного фермента были очень похожи на тех, из грызунов peptidylarginine deiminase типа III. В рекомбинантных ферментов показал, стимулирующую деятельность в направлении структурных белков эпидермиса, и волосяной фолликул, filaggrin и trichohyalin, в которой deiminations максимумов примерно на 60% и 13% аргинина остатки были замечены в filaggrin и trichohyalin, соответственно. В иммуногистохимическое исследование человеческой кожи скальпа с monospecific анти-peptidyl-аргинина deiminase типа III антител показало, что данный тип III фермента было локализовано на внутреннюю корневой оплетки и наружной корневой оплетки из волосяных луковиц. Peptidylarginine deiminase типа III во внутренней корень был заметный сдвиг между supramatrix и keratogenous зоны, и вряд ли обнаружена в cornified волосы зоны. Фермент Была также выражена в эпидермиса слой волос. С другой стороны, выражение фермента в эпидермисе была очень низкой. Эти данные означают, что права peptidylarginine deiminase типа III является преобладающим изоформа в волосяных луковиц и может функционировать в качестве модулятора волос структурных белков, в том числе в ходе trichohyalin волос и волосяной фолликул формирования.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку