Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Sayers EW, Gerstner RB, Draper DE, Torchia DA.
Дата:2000 год, ноябрь.

Structural preordering in the N-terminal region of ribosomal protein S4 revealed by heteronuclear NMR spectroscopy.

  автоматический перевод
Protein S4, a component of the 30S subunit of the prokaryotic ribosome, is one of the first proteins to interact with rRNA in the process of ribosome assembly and is known to be involved in the regulation of this process. While the structure of the C-terminal 158 residues of Bacillus stearothermophilus S4 has been solved by both X-ray crystallography and NMR, that of the N-terminal 41 residues is unknown. Evidence suggests that the N-terminus is necessary both for the assembly of functional ribosomes and for full binding to 16S RNA, and so we present NMR data collected on the full-length protein (200 aa). Our data indicate that the addition of the N-terminal residues does not significantly change the structure of the C-terminal 158 residues. The data further indicate that the N-terminus is highly flexible in solution, without discernible secondary structure. Nevertheless, structure calculations based on nuclear Overhauser effect spectroscopic data combined with (15)N relaxation data revealed that two short segments in the N-terminus, S(12)RRL(15) and P(30)YPP(33), adopt transiently ordered states in solution. The major conformation of S(12)RRL(15) appears to orient the arginine side chains outward toward the solvent in a parallel fashion, while that of P(30)YPP(33) forms a nascent turn of a polyproline II helix. These segments contain residues that are highly conserved across many prokaryotic species, and thus they are reasonable candidates respectively for sites of interaction with RNA and other ribosomal proteins within the intact ribosome.   Протеин S4, составной частью 30S подразделения из prokaryotic ribosome, является одним из первых белков взаимодействовать с рРНК в процессе ribosome собраний и, как известно, участвует в регулировании этого процесса. Несмотря на то, что структура С-158 терминала остатки Bacillus stearothermophilus S4 была решена как рентгеновский кристаллографии и ЯМР, что из N-терминал 41 остатки неизвестно. Факты свидетельствуют о том, что N-русло необходимо как для сборки функциональных ribosomes и полного обязательными для 16S РНК, и поэтому мы представляем ЯМР данные, собранные на полную длину белка (200 аа). Наши данные показывают, что добавление в N-терминал остатков существенно не изменит структуру из C-158 терминала остатки. В дальнейшем данные свидетельствуют о том, что N-русло очень гибкими в растворе, без ощутимых вторичной структуры. Тем не менее, структура расчетов на основе ядерного эффекта Оверхаузера спектроскопических данных в сочетании с (15) Н релаксации данные показали, что два коротких сегментов в N-русло, S (12) РРЛ (15) и Р (30) YPP (33), принять transiently приказал говорится в решении. Основные конформации науки (12) РРЛ (15), как ориентироваться в аргинина стороне внешней сети к растворителя в параллельной моде, а о том, что Р (30) YPP (33) формирует свою очередь, зарождающиеся в polyproline II спиралью. Эти сегменты содержат остатки, которые в значительной степени сохраняется во многих prokaryotic видов, и, таким образом, они являются разумными кандидатов соответственно на сайтах взаимодействия с РНК и белков других ribosomal в неповрежденном ribosome.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку