Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Brudler R, Meyer TE, Genick UK, Devanathan S, Woo TT, Millar DP, Gerwert K, Cusanovich MA, Tollin G, Getzoff ED.
Дата:2000 год, ноябрь.

Coupling of hydrogen bonding to chromophore conformation and function in photoactive yellow protein.

  автоматический перевод
To understand in atomic detail how a chromophore and a protein interact to sense light and send a biological signal, we are characterizing photoactive yellow protein (PYP), a water-soluble, 14 kDa blue-light receptor which undergoes a photocycle upon illumination. The active site residues glutamic acid 46, arginine 52, tyrosine 42, and threonine 50 form a hydrogen bond network with the anionic p-hydroxycinnamoyl cysteine 69 chromophore in the PYP ground state, suggesting an essential role for these residues for the maintenance of the chromophore's negative charge, the photocycle kinetics, the signaling mechanism, and the protein stability. Here, we describe the role of T50 and Y42 by use of site-specific mutants. T50 and Y42 are involved in fine-tuning the chromophore's absorption maximum. The high-resolution X-ray structures show that the hydrogen-bonding interactions between the protein and the chromophore are weakened in the mutants, leading to increased electron density on the chromophore's aromatic ring and consequently to a red shift of its absorption maximum from 446 nm to 457 and 458 nm in the mutants T50V and Y42F, respectively. Both mutants have slightly perturbed photocycle kinetics and, similar to the R52A mutant, are bleached more rapidly and recover more slowly than the wild type. The effect of pH on the kinetics is similar to wild-type PYP, suggesting that T50 and Y42 are not directly involved in any protonation or deprotonation events that control the speed of the light cycle. The unfolding energies, 26.8 and 25.1 kJ/mol for T50V and Y42F, respectively, are decreased when compared to that of the wild type (29.7 kJ/mol). In the mutant Y42F, the reduced protein stability gives rise to a second PYP population with an altered chromophore conformation as shown by UV/visible and FT Raman spectroscopy. The second chromophore conformation gives rise to a shoulder at 391 nm in the UV/visible absorption spectrum and indicates that the hydrogen bond between Y42 and the chromophore is crucial for the stabilization of the native chromophore and protein conformation. The two conformations in the Y42F mutant can be interconverted by chaotropic and kosmotropic agents, respectively, according to the Hofmeister series. The FT Raman spectra and the acid titration curves suggest that the 391 nm form of the chromophore is not fully protonated. The fluorescence quantum yield of the mutant Y42F is 1.8% and is increased by an order of magnitude when compared to the wild type.   Чтобы понять, в атомной подробно, как хромофоров, а белка взаимодействовать с чувством легкой и направить биологического сигнала, мы характеризующие светочувствительный желтый протеин (PYP), водно-растворимой, 14 кДа-голубой свет рецепторов, которые проходит photocycle при освещенности. Активное сайт остатков кислоты glutamic 46, аргинина 52, тирозин 42, и 50 треонин виде водорода облигаций сети с анионного п-hydroxycinnamoyl цистеина 69 хромофоров в PYP основного состояния, предлагая исключительно важную роль для этих остатков на обеспечение функционирования хромофоров в отрицательный заряд, то photocycle кинетики, то механизм сигнализации, а также белка стабильности. Здесь мы рассмотрим роль T50 и Y42 путем использования конкретного участка мутантов. T50 и Y42 занимаются доработки хромофоров абсорбции максимума. В высоким разрешением, рентгеновского структур свидетельствуют о том, что водородные связи между белка и хромофоров ослаблены в мутантов, что приводит к увеличению плотности электронов на хромофоров в ароматическое кольцо и, соответственно, на красное смещение ее поглощения максимум из 446 нм на 457 и 458 нм в мутантов T50V и Y42F, соответственно. Обе модификации имеют несколько возмущенных photocycle кинетики и, по аналогии с R52A мутанта, отбеленной являются более быстрыми темпами, и восстанавливаться более медленно, чем дикого типа. Влияние рН на кинетику похож на дикого PYP, что свидетельствует о том, что T50 и Y42 непосредственно не участвует в каких-либо protonation или deprotonation событий, которые контролируют скорость свете цикла. В разворачивается энергии, 26,8 и 25,1 кДж / моль для T50V и Y42F, соответственно, сократилось по сравнению с, что из дикого типа (29,7 кДж / моль). В мутанта Y42F, снижение стабильности белка приводит ко второму PYP населения с фальсифицированную хромофоров конформации, как показано в УФ / видимом и FT Раман-спектроскопии. Второй хромофоров конформация приводит к плечу на 391 нм в УФ / видимая спектра поглощения, и указывает, что водородная связь между Y42 и хромофоров имеет решающее значение для стабилизации положения в родной хромофоров и белка конформация. Эти две конформации в Y42F мутанта может быть interconverted на chaotropic и kosmotropic агентов, соответственно, в соответствии с Хофмейстер серии. В FT Раман спектры и кривые титрования кислоты предположить, что 391 нм форме на хромофоров не полностью протонированные. В флуоресценции квантовой доходность мутанта Y42F является 1,8% и увеличивается на порядок по сравнению с дикого типа.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку