Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Wu PC, Hamaguchi N, Yu YS, Shen MC, Lin SW.
Дата:2000 год, октябрь.

Hemophilia B with mutations at glycine-48 of factor IX exhibited delayed activation by the factor VIIa-tissue factor complex.

  автоматический перевод
Gly-48 is in the conserved DGDQC sequence (residues 47-51 of human factor IX) of the first EGF (EGF-1)-like domain of factor IX. The importance of the Gly-48 is manifested by two hemophilia B patients; factor IXTainan and factor IXMalmo27, with Gly-48 replaced by arginine (designated IXG48R) and valine (IXG48V), respectively. Both patients were CRM+ exhibiting mild hemophilic episodes with 25% (former) and 19% (latter) normal clotting activities. We characterize both factor IX variants to show the roles of Gly-48 and the conservation of the DGDQC sequence in factor IX. Purified plasma and recombinant factor IX variants exhibited approximately 26%-27% normal factor IX's clotting activities with G48R or G48V mutation. Both variants depicted normal quenching of the intrinsic fluorescence by increasing concentrations of calcium ions and Tb3+, indicating that arginine and valine substitution for Gly-48 did not perturb the calcium site in the EGF-1 domain. Activation of both mutants by factor XIa appeared normal. The reduced clotting activity of factors IXG48R and IXG48V was attributed to the failure of both mutants to cleavage factor X: in the presence of only phospholipids and calcium ions, both mutants showed a 4 to approximately 7-fold elevation in Km, and by adding factor VIIIa to the system, although factor VIIIa potentiated the activation of factor X by the mutants factor IXaG48R and factor IXaG48V, a 2 to approximately 3-fold decrease in the catalytic function was observed with the mutant factor IXa's, despite that they bound factor VIIIa on the phospholipid vesicles with only slightly reduced affinity when compared to wild-type factor IXa. The apparent Kd for factor VIIIa binding was 0.83 nM for normal factor IXa, 1.74 nM for IXaG48R and 1.4 nM for IXaG48V. Strikingly, when interaction with the factor VIIa-TF complex was examined, both mutations were barely activated by the VIIa-TF complex and they also showed abnormal interaction with VIIa-TF in bovine thromboplastin-based PT assays. Taken together, our results suggest that mutations at Gly-48 altered the interaction of factor IX with its extrinsic pathway activator (VIIa-TF complex), its macromolecular substrate (factor X), and its cofactor (factor VIIIa).   Gly-48 находится на сохранение DGDQC последовательности (остатки 47-51 человеческого фактора IX) первого ЭФР (ЭФР-1)-домен, как фактор IX. Важность этого Gly-48 проявляется двумя гемофилии Б пациентов; IXTainan фактор и фактор IXMalmo27 с Gly-48 заменен аргинина (назначенные IXG48R) и valine (IXG48V), соответственно. Оба пациента были CRM + выставке мягкой hemophilic эпизодов с 25% (прежний) и 19% (последняя) нормальной коагуляции деятельности. Мы характеризовать как фактор IX варианты, чтобы показать роль Gly-48 и сохранения в DGDQC последовательности, в фактор IX. Пурифид плазмы и рекомбинантного фактора IX варианты выставлены около 26% -27% нормальный фактор IX в коагуляции деятельности с G48R или G48V мутации. Оба варианта изображены обычные закалки в присущих флуоресценции за счет увеличения концентрации ионов кальция и Tb3 +, что свидетельствует о том, что аргинина и valine взамен Gly-48 не perturb кальция сайта в ЭФР-1 домен. Активация и мутантов на фактор XIa, как обычно. Снижение активности коагуляции факторов IXG48R и IXG48V объясняется неспособностью обеих мутантов на раскол фактор Х: в присутствии только фосфолипидов и ионов кальция, как мутантов показал 4 до приблизительно в 7 раз высота в км, и, добавив фактор VIIIa к системе, хотя фактор VIIIa potentiated активации фактора Х в мутантов IXaG48R фактор и фактор IXaG48V, 2 до примерно 3 раза снижение каталитической функции был замечен с мутантного фактора IXa's, несмотря на том, что они связаны фактором на VIIIa в фосфолипидный пузырьки лишь слегка уменьшается сродство по сравнению с диким фактора IXa. Очевидное Kd фактором для VIIIa обязательным было 0,83 нМ для нормального фактора IXa, 1,74 нМ для IXaG48R и 1,4 нМ для IXaG48V. Удивительно, когда взаимодействие с фактор VIIa-TF комплекса был рассмотрен, как мутации были едва в действие в VIIa-TF сложны, и они также показали аномальные взаимодействия с VIIa-TF на говядину thromboplastin ориентированного PT тесты. Взятые вместе, наши результаты показывают, что мутации в Gly-48 изменили взаимодействие фактор IX с ее внешней путь активатора (VIIa-TF комплекса), его макромолекулярных субстрата (фактор X), и его cofactor (VIIIa факторов).

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку