Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Sankararamakrishnan R, Weinstein H.
Дата:2000 год, ноябрь.

Molecular dynamics simulations predict a tilted orientation for the helical region of dynorphin A(1-17) in dimyristoylphosphatidylcholine bilayers.

  автоматический перевод
The structural properties of the endogenous opioid peptide dynorphin A(1-17) (DynA), a potential analgesic, were studied with molecular dynamics simulations in dimyristoylphosphatidylcholine bilayers. Starting with the known NMR structure of the peptide in dodecylphosphocholine micelles, the N-terminal helical segment of DynA (encompassing residues 1-10) was initially inserted in the bilayer in a perpendicular orientation with respect to the membrane plane. Parallel simulations were carried out from two starting structures, systems A and B, that differ by 4 A in the vertical positioning of the peptide helix. The complex consisted of approximately 26,400 atoms (dynorphin + 86 lipids + approximately 5300 waters). After >2 ns of simulation, which included >1 ns of equilibration, the orientation of the helical segment of DynA had undergone a transition from parallel to tilted with respect to the bilayer normal in both the A and B systems. When the helix axis achieved a approximately 50 degrees angle with the bilayer normal, it remained stable for the next 1 ns of simulation. The two simulations with different starting points converged to the same final structure, with the helix inserted in the bilayer throughout the simulations. Analysis shows that the tilted orientation adopted by the N-terminal helix is due to specific interactions of residues in the DynA sequence with phospholipid headgroups, water, and the hydrocarbon chains. Key elements are the "snorkel model"-type interactions of arginine side chains, the stabilization of the N-terminal hydrophobic sequence in the lipid environment, and the specific interactions of the first residue, Tyr. Water penetration within the bilayer is facilitated by the immersed DynA, but it is not uniform around the surface of the helix. Many water molecules surround the arginine side chains, while water penetration near the helical surface formed by hydrophobic residues is negligible. A mechanism of receptor interaction is proposed for DynA, involving the tilted orientation observed from these simulations of the peptide in the lipid bilayer.   Структурные свойства эндогенных опиоидных пептидов dynorphin A (1-17) (DynA), потенциальным анальгетическим, были изучены с молекулярной динамики моделирования в dimyristoylphosphatidylcholine bilayers. Начиная с известными ЯМР структуры из пептида в dodecylphosphocholine мицеллах, в N-терминал винтовой сегмента DynA (включая остатки 1-10) был первоначально включен в бислоя в перпендикулярной ориентации по отношению к плоскости мембраны. Параллельное моделирование проводились начиная с двух структур, систем A и B, которые отличаются на 4 А в вертикальное расположение на пептид спиралью. Этот комплекс состоит из примерно 26400 атомов (dynorphin + 86 + липидов примерно 5300 воды). После> 2 нс моделирования, которые включали> 1 нс в equilibration, ориентацию на винтовой сегмента DynA претерпела переход от параллельной наклонен по отношению к нормальной бислоя как в А и Б систем. Когда спиралью оси достигла около 50 градусов угол с бислоя нормальное, он оставался стабильным на следующей 1 нс моделирования. Эти два моделирования с разных стартовых позиций сходятся к одному и тому же окончательная структура, с спиралью заносятся в бислоя всей моделирования. Анализ показывает, что в опрокинутом положении, принятые на N-терминал спирали обусловлено конкретными взаимодействий остатков в DynA последовательность с фосфолипидный headgroups, вода, и углеводородных цепей. Ключевыми элементами являются "snorkel модель" типа взаимодействия аргинина стороны цепей, стабилизации на N-терминал гидрофобные последовательность в липидах окружающей среды, а также конкретных взаимодействий из первых остатков, Tyr. Вода проникновения в бислоя, способствует деятельность погружаются DynA, но она не является равномерным по поверхности с спиралью. Многие молекул воды окружают аргинина стороне сети, в то время как проникновение воды возле винтовой поверхности формируются на гидрофобных остатков является незначительной. А механизм взаимодействия рецептор предлагается DynA, связанных с крытыми ориентации, наблюдаемого из этих моделей на пептида в липидного бислоя.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку