Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Roesler KR, Rao AG.
Дата:2000 год, сентябрь.

A single disulfide bond restores thermodynamic and proteolytic stability to an extensively mutated protein.

  автоматический перевод
The potential for engineering stable proteins with multiple amino acid substitutions was explored. Eleven lysine, five methionine, two tryptophan, one glycine, and three threonine substitutions were simultaneously made in barley chymotrypsin inhibitor-2 (CI-2) to substantially improve the essential amino acid content of the protein. These substitutions were chosen based on the three-dimensional structure of CI-2 and an alignment of homologous sequences. The initial engineered protein folded into a wild-type-like structure, but had a free energy of unfolding of only 2.2 kcal/mol, considerably less than the wild-type value of 7.5 kcal/mol. Restoration of the lysine mutation at position 67 to the wild-type arginine increased the free energy of unfolding to 3.1 kcal/mol. Subsequent cysteine substitutions at positions 22 and 82 resulted in disulfide bond formation and a protein with nearly wild-type thermodynamic stability (7.0 kcal/mol). None of the engineered proteins retained inhibitory activity against chymotrypsin or elastase, and all had substantially reduced inhibitory activity against subtilisin. The proteolytic stabilities of the proteins correlated with their thermodynamic stabilities. Reduction of the disulfide bond resulted in substantial loss of both thermodynamic and proteolytic stabilities, confirming that the disulfide bond, and not merely the cysteine substitutions, was responsible for the increased stability. We conclude that it is possible to replace over a third of the residues in CI-2 with minimal disruption of stability and structural integrity.   Потенциал для инженерных стабильные белки с несколькими аминокислотных замен была изучить. Одиннадцать лизин, метионин пять, два триптофана, один глицин, треонин и три замены были одновременно в ячмень chymotrypsin ингибитор-2 (СИ-2) для значительного улучшения основных аминокислот содержанием белка. Эти замены были выбраны на основе трехмерной структуры CI-2 и выравнивание гомологичных последовательностей. Первоначальный инженерии белка в сложенном дикого типа, как структура, но свободной энергии, происходящий только 2,2 ккал / моль, что значительно меньше, чем дикого стоимостью в 7,5 ккал / моль. Восстановление из лизина мутации в позиции 67 на дикого аргинина увеличению свободной энергии, происходящий до 3,1 ккал / моль. После замены цистеина в позиции 22 и 82 в результате disulfide облигаций формирования и белка почти дикого термодинамической стабильности (7,0 ккал / моль). Ни одна из инженерии белков сохранить ингибирующих активность против chymotrypsin или эластазы, и все были значительно сокращены, тормозящий деятельность против subtilisin. В протеолитических stabilities из белков коррелирует с их термодинамической stabilities. Снижение количества disulfide облигаций привело к существенным потерям, так и термодинамических протеолитической stabilities, подтверждающий, что disulfide облигаций, а не просто цистеина замены, несет ответственность за укрепление стабильности. Мы пришли к выводу, что можно заменить более трети из остатков в CI-2 с минимальным нарушением стабильности и структурной целостности.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку