Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Suzuki T, Yamamoto Y, Umekawa M.
Дата:2000 год, ноябрь.

Stichopus japonicus arginine kinase: gene structure and unique substrate recognition system.

  автоматический перевод
Arginine kinase from the sea cucumber Stichopus japonicus underwent a unique molecular evolution. Unlike the monomeric 40 kDa arginine kinases from molluscs and arthropods, Stichopus arginine kinase is dimeric, the same as cytoplasmic isoenzymes of the vertebrate creatine kinases. Its entire amino acid sequence is more similar to creatine kinases than to other arginine kinases, but the guanidino specificity region (GS region) is of the arginine kinase type. To elucidate its unusual evolution, the structure of the Stichopus arginine kinase gene was determined. It consisted of seven exons and six introns, and a part of the exon 2 of the Stichopus gene corresponds to the GS region. Compared with the structure of the human muscle creatine kinase gene (seven exons, six introns), the splice junctions of five introns were conserved exactly between the two genes, suggesting that these introns had been conserved for at least 500 million years. The entire sequence of Stichopus arginine kinase is distinctly included in the creatine kinase cluster in all tree construction methods examined. On the other hand, if the tree is constructed only from sequences corresponding to Stichopus exon 2, it is placed in the arginine kinase cluster. Thus we conclude that Stichopus arginine kinase evolved not from the arginine kinase gene but from the creatine kinase gene, and suggest that its GS region, determining substrate specificity, has been replaced by an arginine kinase type via exon shuffling. In typical arginine kinases four residues, Ser(63), Gly(64), Val(65) and Tyr(68) (numbering from the Limulus polyphemus sequence), in the GS region are highly conserved and are associated with substrate binding. Among them, Tyr(68) appears to play a crucial role by forming a hydrogen bond with the substrate, and is conserved exactly in all arginine kinases. However, in Stichopus arginine kinase, none of these four conserved residues were present. Nevertheless, the enzyme displays an affinity for the substrate arginine (K(m)=0.8 mM) comparable with other arginine kinases. This implies that a completely different substrate-binding system has been developed in Stichopus arginine kinase. We propose that the His(64) in Stichopus arginine kinase acts as a substitute for the Tyr(68) in other arginine kinases, and that the imidazole ring of His(64) is hydrogen bonded with the substrate arginine, thus stabilizing it.   Аргинин киназы от моря огурец Stichopus japonicus проведена уникальная молекулярной эволюции. В отличие от мономерных 40 кДа аргинина киназ из моллюсков и членистоногих, Stichopus аргинина киназа является dimeric, так же как и цитоплазматических isoenzymes из позвоночных креатин киназы. Ее всю последовательность аминокислот в большей степени похож на креатин киназы, чем для других аргинина киназы, но guanidino специфики региона (ОО региону) из аргинина киназы типа. Для прояснения своей необычной эволюции, структуры Совета Stichopus аргинина киназы ген был определен. Он состоял из семи экзонов и шесть интроны, и часть из exon 2 к Stichopus гена соответствует ГС региона. По сравнению со структурой человеческой мышцы креатин киназы гена (семи экзонов, шесть интроны), на перекрестках сращивание пяти интроны было сохранено точно между двух генов, что свидетельствует о том, что эти интроны было сохранено в течение по крайней мере 500 миллионов лет. Вся последовательность Stichopus аргинина киназы четко включены в креатин киназы кластера во всех деревьев методов строительства изучены. С другой стороны, если дерево формируется только из последовательностей, соответствующих Stichopus exon 2, то она помещается в аргинина киназы кластера. Таким образом, мы приходим к выводу о том, что Stichopus аргинина киназы превратилась не от аргинина киназы генов, а от креатин киназы гена, и предположить, что его ОО региона, определения субстрата специфику, была заменена одна аргинина киназы типа через exon перемешивание. В типичной аргинина киназ четыре остатков, Ser (63), Gly (64), Вал (65) и Tyr (68) (нумерация от Limulus polyphemus последовательность), в ОО регионе сильно сохранение и связаны с подложкой обязательными. Среди них, Tyr (68), как представляется, играют важнейшую роль в формировании водородной связью с подложкой, и сохраняется ровно во всех аргинина киназ. Однако, в Stichopus аргинина киназы, ни одно из этих четырех сохранение остатков присутствовали. Тем не менее, энзим показывает склонность к субстрата аргинина (K (м) = 0,8 мМ) сопоставимы с другими аргинина киназ. Это означает, что совершенно иной субстрат-обязательные системы была разработана в Stichopus аргинина киназы. Мы предлагаем, чтобы Его (64) в Stichopus аргинина киназы актов в качестве замены для Tyr (68) и в других аргинина киназ, и о том, что имидазола кольцо Его (64) является водород кабального с подложкой аргинина, таким образом, стабилизировать ее.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку