Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Armstrong RT, Kushnir AS, White JM.
Дата:2000 год, октябрь.

The transmembrane domain of influenza hemagglutinin exhibits a stringent length requirement to support the hemifusion to fusion transition.

  автоматический перевод
Glycosylphosphatidylinositol-anchored influenza hemagglutinin (GPI-HA) mediates hemifusion, whereas chimeras with foreign transmembrane (TM) domains mediate full fusion. A possible explanation for these observations is that the TM domain must be a critical length in order for HA to promote full fusion. To test this hypothesis, we analyzed biochemical properties and fusion phenotypes of HA with alterations in its 27-amino acid TM domain. Our mutants included sequential 2-amino acid (Delta2-Delta14) and an 11-amino acid deletion from the COOH-terminal end, deletions of 6 or 8 amino acids from the NH(2)-terminal and middle regions, and a deletion of 12 amino acids from the NH(2)-terminal end of the TM domain. We also made several point mutations in the TM domain. All of the mutants except Delta14 were expressed at the cell surface and displayed biochemical properties virtually identical to wild-type HA. All the mutants that were expressed at the cell surface promoted full fusion, with the notable exception of deletions of >10 amino acids. A mutant in which 11 amino acids were deleted was severely impaired in promoting full fusion. Mutants in which 12 amino acids were deleted (from either end) mediated only hemifusion. Hence, a TM domain of 17 amino acids is needed to efficiently promote full fusion. Addition of either the hydrophilic HA cytoplasmic tail sequence or a single arginine to Delta12 HA, the hemifusion mutant that terminates with 15 (hydrophobic) amino acids of the HA TM domain, restored full fusion activity. Our data support a model in which the TM domain must span the bilayer to promote full fusion.   Glycosylphosphatidylinositol-основываться гриппа hemagglutinin (GPI-HA) hemifusion посредника, в то химер с иностранными трансмембранный (TM) доменов посредника полного слияния. Одним из возможных объяснений этих наблюдений состоит в том, что ТМ домена должно быть критической длины, чтобы HA для поощрения полного слияния. Чтобы проверить эту гипотезу, мы проанализировали биохимических свойств и термоядерных фенотипы в HA с изменениями в его 27-аминокислота TM домен. Наши мутанты, включенных последовательно 2-аминокислот (Delta2-Delta14) и 11 аминокислот исключении из COOH-терминал целью изъятия из 6 или 8 аминокислот из NH (2)-терминал и средним регионов, а также исключить 12 аминокислот, из NH (2)-терминал конце ТМ домен. Мы также сделал несколько точки мутации в TM домен. Все мутанты, кроме Delta14 были высказаны на поверхности клеток и отображается биохимических свойств практически идентичны дикого HA. Все мутанты, которые были высказаны на поверхности клеток поощрять полное слияние, за исключением изъятия из> 10 аминокислот. А мутантов, в которых 11 аминокислот были исключены был резко ограничены в поощрении полного слияния. Мутанты, в которой участвовали 12 аминокислот были исключены (с каждой стороны) при посредничестве только hemifusion. Таким образом, ТМ домен из 17 аминокислот необходимо для эффективного поощрения полного слияния. Дополнительное либо гидрофильных HA цитоплазматический хвост последовательность или единый аргинина на Delta12 HA, то hemifusion мутанта, что прекращает с 15 (гидрофобные) аминокислот в HA TM области, восстановлено полное слияние деятельности. Наша поддержка данных модели, в которой TM домена должно охватывать бислоя для поощрения полного слияния.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку