Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Iwasaki Y, Oiso Y, Saito H, Majzoub JA.
Дата:2000 год, август.

Effects of various mutations in the neurophysin/glycopeptide portion of the vasopressin gene on vasopressin expression in vitro.

  автоматический перевод
The vasopressin gene encodes three polypeptides besides the signal peptide: vasopressin, neurophysin II (neurophysin), and the carboxy-terminal glycopeptide (glycopeptide). Although the function of vasopressin is well characterized, those of the latter two are not completely understood. In the present study, we investigated the effects of various mutations within the neurophysin/glycopeptide portion of the vasopressin gene on vasopressin secretion in vitro, to clarify the role of each peptide in vasopressin biosynthesis. Expression vectors containing the vasopressin gene, either wild-type or various mutants, were transiently transfected into AtT20 cells, which are known to have the enzymes necessary for the proper processing of the vasopressin precursor protein. The amount of vasopressin secreted into the culture medium was estimated by specific radioimmunoassay. Variable degrees of decreased vasopressin secretion were observed with mutant vasopressin genes harboring deletions or amino acid substitutions in neurophysin. The naturally-occurring frame-shift mutation in the hereditary diabetes insipidus (Brattleboro) rat completely eliminated vasopressin expression. In contrast, a missense mutation found in patients with familial neurogenic diabetes insipidus only partially decreased vasopressin secretion. Finally, the mutant vasopressin gene lacking the N-linked glycosylation site in glycopeptide had no effect on vasopressin expression. Our data suggest that 1) intact neurophysin is not indispensable for vasopressin expression, although an altered structure of neurophysin significantly affects the secretion of the hormone; 2) the pathogenesis of diabetes insipidus with the two naturally-occurring mutations found in the rat (Brattleboro rat) and human (familial central diabetes insipidus) seem to be different; and 3) glycosylation of the carboxy-terminal glycopeptide is not essential for the expression of vasopressin.   В вазопрессина ген кодирует три полипептидного помимо сигнала пептид: вазопрессина, neurophysin II (neurophysin), и карбокси-терминал glycopeptide (glycopeptide). Несмотря на то, что функция вазопрессина вполне характерно, те из последних двух полностью не выяснены. В настоящем исследовании, мы исследовали влияние различных мутаций в neurophysin / glycopeptide часть этого гена вазопрессина на секреции вазопрессина в vitro, для уточнения роли каждого пептида в вазопрессина биосинтеза. Выражение векторов, содержащая вазопрессина гена, либо дикого или различных мутантов, были transiently трансфекции в AtT20 клеток, которые, как известно, ферментов, необходимых для надлежащей обработки на вазопрессина прекурсоров белка. Сумма вазопрессина секретируемых в культуральную среду, по оценкам конкретных radioimmunoassay. Переменная степени сократились секреции вазопрессина были замечены с вазопрессина мутантных генов, укрывательство или изъятия аминокислотных замещений в neurophysin. В естественных рамок-сдвиг мутации в наследственности диабет insipidus (Brattleboro) крысы полностью ликвидированы вазопрессина выражения. В отличие от этого missense мутации найдены у пациентов с диабетом в семье нейрогенного insipidus лишь частично сократилась секреции вазопрессина. Наконец, вазопрессина гена-мутанта, не обладающими N-glycosylation связаны сайта в glycopeptide не имеет влияния на вазопрессина выражения. Наши данные свидетельствуют о том, что 1) неповрежденными neurophysin не является абсолютно необходимым для вазопрессина выражения, хотя изменения структуры neurophysin существенно влияет на секрецию гормон, 2) патогенез диабета insipidus с двумя естественных мутаций в крыс (Brattleboro крыс ), и человеческой (семейной центральной диабета insipidus), как представляется, разные, и 3) glycosylation из карбокси-терминал glycopeptide не является необходимым для выражения вазопрессина.

к списку статей за 2000 год (en)

в библиотеку