Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Leiros HK, Willassen NP, Smalås AO.
Дата:1999 год, август.

Residue determinants and sequence analysis of cold-adapted trypsins.

  автоматический перевод
The digestive enzyme trypsin is among the most extensively studied proteins, and its structure has been reported from a large number of organisms. This article focuses on the trypsins from vertebrates adapted to life at low temperatures. Cold-adapted organisms seem to have compensated for the reduced reaction rates at low temperatures by evolving more active and less temperature-stable enzymes. We have analyzed 27 trypsin sequences from a variety of organisms to find unique attributes for the cold-adapted trypsins, comparing trypsins from salmon, Antarctic fish, cod, and pufferfish to other vertebrate trypsins. Both the "cold" and the "warm" active trypsins have about 50 amino acids that are unique and conserved within each class. The main unique features of the cold-adapted trypsins attributable to low-temperature adaptation seem to be (1) reduced hydrophobicity and packing density of the core, mainly because of a lower (Ile + Leu)/(Ile + Leu + Val) ratio, (2) reduced stability of the C-terminal, (3) lack of one warm trypsin conserved proline residue and one proline tyrosine stacking, (4) difference in charge and flexibility of loops extending the binding pocket, and (5) different conformation of the "autolysis" loop that is likely to be involved in substrate binding.   В пищеварительного фермента трипсина является одним из наиболее широко изучены белки, и его структура была сообщили из большого числа организмов. Эта статья сосредоточена на trypsins от позвоночных приспособлены к жизни при низких температурах. Холодный адаптированных организмов, как представляется, компенсировать снижение ставок реакции при низких температурах путем развивается более активными и менее стабильной температуры-ферментов. Мы проанализировали 27 трипсин последовательностей из различных организмов, чтобы найти уникальные атрибуты для холодной адаптированы trypsins, сравнивая trypsins из лосося, антарктической рыбы, треска, и pufferfish других позвоночных trypsins. Как "холодные" и "теплые" активной trypsins имеют около 50 аминокислот, которые являются уникальными и сохранение в каждом классе. Основные уникальные черты холодной адаптированы trypsins объясняется низкой температуры адаптации, как представляется, (1) сокращение hydrophobicity и упаковки плотность ключевых, в основном из-за более низкой (Иль + лев) / (Иль лев + + Вал) соотношение , (2) снижение стабильности в C-терминал, (3) отсутствие одного теплого трипсин сохранение остатков пролина и пролин тирозинкиназ укладки, (4) разница в заряда и гибкость петель продлении обязательного кармане, и (5) различных конформационных из "autolysis" цикл, который, вероятно, будет участвовать в субстрате обязательными.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку