Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Sollewijn Gelpke MD, Moënne-Loccoz P, Gold MH.
Дата:1999 год, август.

Arginine 177 is involved in Mn(II) binding by manganese peroxidase.

  автоматический перевод
Site-directed mutations R177A and R177K in the gene encoding manganese peroxidase isozyme 1 (mnp1) from Phanerochaete chrysosporium were generated. The mutant enzymes were expressed in P. chrysosporium during primary metabolic growth under the control of the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene promoter, purified to homogeneity, and characterized by spectroscopic and kinetic methods. The UV-vis spectra of the ferric and oxidized states and resonance Raman spectra of the ferric state were similar to those of the wild-type enzyme, indicating that the heme environment was not significantly affected by the mutations at Arg177. Apparent K(m) values for Mn(II) were approximately 20-fold greater for the R177A and R177K MnPs than for wild-type MnP. However, the apparent K(m) values for the substrates, H(2)O(2) and ferrocyanide, and the k(cat) values for Mn(II) and ferrocyanide oxidation were similar to those of the wild-type enzyme. The second-order rate constants for compound I (MnPI) reduction of the mutant MnPs by Mn(II) were approximately 10-fold lower than for wild-type MnP. In addition, the K(D) values calculated from the first-order plots of MnP compound II (MnPII) reduction by Mn(II) for the mutant enzymes were approximately 22-fold greater than for wild-type MnP. In contrast, the first-order rate constants for MnPII reduction by Mn(II) were similar for the mutant and wild-type MnPs. Furthermore, second-order rate constants for the wild-type and mutant enzymes for MnPI formation, for MnPI reduction by bromide, and for MnPI and MnPII reduction by ferrocyanide were not significantly changed. These results indicate that both the R177A and R177K mutations specifically affect the binding of Mn, whereas the rate of electron transfer from Mn(II) to the oxidized heme apparently is not affected.   Сайта-R177A, направленных мутаций, и в R177K, ген, кодирующий марганца пероксидазы isozyme 1 (mnp1) из Phanerochaete chrysosporium электроэнергии. В мутантных ферментов были высказаны П. chrysosporium ходе первичного метаболического роста, находящихся под контролем "glyceraldehyde-3-фосфат дегидрогеназа гена промотора, очищенный до однородности, и характеризуется спектроскопические и кинетические методы. УФ-спектры зрения из железа и окисленной говорится, и резонанс Раман спектры из железа государства были сходны с дикого типа фермента, что свидетельствует о том, что heme окружающей среды не была значительной, пострадавших в результате мутаций на Arg177. Видимое K (м) значения для Mn (II), были примерно в 20 раз больше для R177A и R177K MnPs, чем для дикого MnP. Вместе с тем очевидно K (м) значения для подложек, H (2) O (2) и ferrocyanide, и к (кот) значения для Mn (II) и ferrocyanide окисления были сходны с дикого типа ферментов. Второе-тем темпы константы соединения I (MnPI) сокращение мутанта MnPs по Mn (II), были примерно в 10 раз ниже, чем для дикого MnP. Кроме того, K (D) рассчитываются значения из первого порядка участки MnP комплекса II (MnPII) сокращение Mn (II) на мутантных ферментов были примерно в 22 раз больше, чем у дикого MnP. В отличие от первого порядка коэффициент константы MnPII сокращение Mn (II) были одинаковыми для мутанта, и дикого MnPs. Кроме того, второй-тем темпы константы для дикого и мутантных ферментов для MnPI формирования, для MnPI сокращение бромистого и MnPI и MnPII сокращение ferrocyanide не были существенно изменены. Эти результаты свидетельствуют о том, что как R177A и R177K мутации непосредственно влияют на связывание Mn, то скорость передачи электронов от марганца (II) на окисленных heme-видимому, не влияет.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку