Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Tanio M, Tuzi S, Yamaguchi S, Kawaminami R, Naito A, Needleman R, Lanyi JK, Saitô H.
Дата:1999 год, сентябрь.

Conformational changes of bacteriorhodopsin along the proton-conduction chain as studied with (13)C NMR of [3-(13)C]Ala-labeled protein: arg(82) may function as an information mediator.

  автоматический перевод
We have recorded (13)C NMR spectra of [3-(13)C]Ala-labeled wild-type bacteriorhodopsin (bR) and its mutants at Arg(82), Asp(85), Glu(194), and Glu(204) along the extracellular proton transfer chain. The upfield and downfield displacements of the single carbon signals of Ala(196) (in the F-G loop) and Ala(126) (at the extracellular end of helix D), respectively, revealed conformational differences in E194D, E194Q, and E204Q from the wild type. The same kind of conformational change at Ala(126) was noted also in the Y83F mutant, which lacks the van der Waals contact between Tyr(83) and Ala(126) present in the wild type. The absence of a negative charge at Asp(85) in the site-directed mutant D85N induced global conformational changes, as manifested in displacements or suppression of peaks from the transmembrane helices, cytoplasmic loops, etc., as well as the local changes at Ala(126) and Ala(196) seen in the other mutants. Unexpectedly, no conformational change at Ala(126) was observed in R82Q (even though Asp(85) is protonated at pH 6) or in D85N/R82Q. The changes induced in the Ala(126) signal when Asp(85) is uncharged could be interpreted therefore in terms of displacement of the positive charge of Arg(82) toward Tyr(83), where Ala(126) is located. It is possible that disruption of the proton transfer chain after protonation of Asp(85) in the photocycle could cause the same kind of conformational change we detect at Ala(196) and Ala(126). If so, the latter change would be also the result of rearrangement of the side chain of Arg(82).   Мы зарегистрировали (13) С ЯМР спектров [3 - (13) C] Ала-помечены дикого bacteriorhodopsin (bR), и ее мутантам в Арг (82), Асп (85), Глу (194), и Глу (204) вдоль внеклеточного протона передачи цепи. В upfield и downfield перемещения из одного углерода сигналов Ала (196) (в FG цикл) и Ала (126) (на внеклеточного конец спирали D), соответственно, показали, конформационные различия в E194D, E194Q и E204Q от дикого типа. Такое же конформационные изменения на Ала (126) было отмечено также в Y83F мутанта, который не имеет ван дер Ваальса контакт между Tyr (83) и Ала (126) в реальных условиях типа. Отсутствие отрицательный заряд на Асп (85) в сайт-направленный мутанта D85N вызванных глобальным конформационные изменения, как это проявляется в перемещений или подавление пиков от трансмембранной спиралей, цитоплазматической петли и т.д., а также локальные изменения на Ала (126) и Ала (196) видели в других мутантов. Неожиданно, не конформационные изменения на Ала (126) был замечен в R82Q (хотя Асп (85) является протонированные при рН 6), либо в D85N/R82Q. Изменения, индуцированной в Ала (126) сигнал, когда Асп (85) незаряженных это может быть истолковано таким образом с точки зрения перемещения положительный заряд от Арг (82) к Tyr (83), где Ала (126) находится. Вполне возможно, что срыв протона передачи цепи после protonation из Асп (85) в photocycle может вызвать такой же конформационные изменения мы обнаруживаем на Ала (196) и Ала (126). Если да, то изменения будут также в результате реорганизации стороне цепи Арг (82).

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку