Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Liu M, Huang Y, Wu J, Wang E, Wang Y.
Дата:1999 год, август.

Effect of cysteine residues on the activity of arginyl-tRNA synthetase from Escherichia coli.

  автоматический перевод
Arginyl-tRNA synthetase (ArgRS) from Escherichia coli (E. coli) contains four cysteine residues. In this study, the role of cysteine residues in the enzyme has been investigated by chemical modification and site-directed mutagenesis. Titration of sulfhydryl groups in ArgRS by 5, 5'-dithiobis(2-nitro benzoic acid) (DTNB) suggested that a disulfide bond was not formed in the enzyme and that, in the native condition, two DTNB-sensitive cysteine residues were located on the surface of ArgRS, while the other two were buried inside. Chemical modification of the native enzyme by iodoacetamide (IAA) affected only one DTNB-sensitive cysteine residue and resulted in 50% loss of enzyme activity, while modification by N-ethylmeimide (NEM) affected two DTNB-sensitive residues and caused a complete loss of activity. These results, when combined with substrate protection experiments, suggested that at least the two cysteine residues located on the surface of the molecule were directly involved in substrates binding and catalysis. However, changing Cys to Ala only resulted in slight loss of enzymatic activity and substrate binding, suggesting that these four cysteine residues in E. coli ArgRS were not essential to the enzymatic activity. Moreover, modifications of the mutant enzymes indicated that the two DTNB- and NEM-sensitive residues were Cys(320) and Cys(537) and the IAA-sensitive was Cys(320). Our study suggested that inactivation of E. coli ArgRS by sulfhydryl reagents is a result of steric hindrance in the enzyme.   Arginyl-т-РНК synthetase (ArgRS) из Эшерихия титр (Е. титр) содержит четыре остатков цистеина. В этом исследовании, роль остатков цистеина в фермента были расследованы химические изменения, и сайт-направленного мутагенеза. Титрование в sulfhydryl групп в ArgRS на 5, 5'-dithiobis (2-нитро бензойная кислота) (DTNB) считает, что disulfide облигаций не была образована в фермента, и о том, что в родной состоянии, два DTNB чувствительных цистеина остатки были расположены на поверхности ArgRS, в то время как два других были похоронены внутри. Химическая модификация родной фермента в iodoacetamide (МАА), пострадавших только одна DTNB чувствительных остатков цистеина и привело к потере 50% активности ферментов, в то время как изменения в N-ethylmeimide (НЕМ), пострадавших два DTNB чувствительных остатков и привело к полной утрате деятельности. Эти результаты в сочетании с подложкой защиты эксперименты, считает, что по крайней мере два цистеина остатков, расположенных на поверхности молекулы, непосредственно участвующих в субстратах обязательными и катализ. Вместе с тем, изменение Кис к Ала только в результате незначительные потери активности фермента и субстрата обязательную силу, о том, что эти четыре остатков цистеина в Е. коли ArgRS не были важны для ферментативной активности. Кроме того, изменения в мутантных ферментов указывается, что два DTNB и НЕМ чувствительных остатки были Кис (320), и Кис (537) и МАА чувствительных был Кис (320). Наше исследование предлагает инактивации E. титр ArgRS на sulfhydryl реагентов является результатом steric препятствием в фермента.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку