Аргинин.Ру - всё об аргинине  
В начало
Контакты
Рекламодателям
 


молекула L-arginine
молекула L-arginine

Нобелевские лауреаты 1998 года:

Ф.Ферчготт

Л.Игнарро

Ф.Мурад

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Про аргинин:

Что такое аргинин?
Откуда берется аргинин?
Механизм действия.

Аргинин в медицине:

Сердечная недостаточн.
Стенокардия
Гипертония
Онкология (рак)
Геронтология (старение)
Атеросклероз
Травмы
Ожоги
Гормональный обмен
ВИЧ/СПИД

Где купить аргинин

аргинин по 1000 мг 90 капсул производства Solgar

Библиотека статей:




Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_base has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 21

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_client has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 615

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_context has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1177

Deprecated: Methods with the same name as their class will not be constructors in a future version of PHP; SAPE_articles has a deprecated constructor in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1529

Warning: Use of undefined constant _SAPE_USER - assumed '_SAPE_USER' (this will throw an Error in a future version of PHP) in /home/ih72672/public_html/arginine.ru/1152e72650d4093c1a42c7534a7d7797/sape.php on line 1090
Авторы:Fricke B, Parchmann O, Kruse K, Rücknagel P, Schierhorn A, Menge S.
Дата:1999 год, август.

Characterization and purification of an outer membrane metalloproteinase from Pseudomonas aeruginosa with fibrinogenolytic activity.

  автоматический перевод
A membrane proteinase from Pseudomonas aeruginosa, called insulin-cleaving membrane proteinase (ICMP), was located in the outer membrane leaflet of the cell envelope. The enzyme is expressed early in the logarithmic phase parallel to the bacterial growth during growth on peptide rich media. It is located with its active center facing to the outermost side of the cell, because its whole activity could be measured in intact cells. The very labile membrane proteinase was solubilized by non-ionic detergents (Nonidet P-40, Triton X-100) and purified in its amphiphilic form to apparent homogeneity in SDS-PAGE by copper chelate chromatography and two subsequent chromatographic steps on Red-Sepharose CL-4B (yield 58.3%, purification factor 776.3). It consisted of a single polypeptide chain with a molecular mass of 44.6 kDa, determined by mass spectrometry. ICMP was characterized to be a metalloprotease with pH-optimum in the neutral range. The ICMP readily hydrolyzed Glu(13)-Ala(14) and Tyr(16)-Leu(17) bonds in the insulin B-chain. Phe(25)-Tyr(26) and His(10)-Leu(11) were secondary cleavage sites suggesting a primary specificity of the enzyme for hydrophobic or aromatic residues at P'(1)-position. The ICMP differed from elastase, alkaline protease and LasA in its cleavage specificity, inhibition behavior and was immunologically diverse from elastase. The amino acid sequence of internal peptides showed no homologies with the known proteinases. This outer membrane proteinase was capable of specific cleavage of alpha and beta fibrinogen chains. Among the p-nitroanilide substrates tested, substrates of plasminogen activator, complement convertase and kallikrein with arginine residues in the P(1)-subsite were the substrates best accepted, but they were only cleaved at a very low rate.   А мембрана протеиназ из Псеудомонас aeruginosa, называемый инсулин-cleaving мембранных протеиназ (ICMP), была расположена в наружной мембране листовку из клеток оболочки. Фермент выражается в начале логарифмической фазы параллельно с роста бактерий во время роста на пептид богатых средств массовой информации. Он находится с его активным центром, стоящих на удаленный стороне клетки, потому что весь его деятельность может быть измерена в клетки неповрежденными. Сам лабильного мембранных протеиназ был solubilized, не-ионных детергентов (Nonidet С-40, "Тритон Х-100) и очищенного в ее амфифильных форме явного однородности в SDS-СТРАНИЦА на медь chelate хроматографии и двух последующих хроматографического шаги на Красной-Sepharose CL - 4B (урожайность 58,3%, коэффициент очистки 776,3). Он состоял из одного полипептидный цепи с молекулярной массой 44,6 кДа, определяется масс-спектрометрии. ICMP характеризуется как metalloprotease с рН-оптимума в нейтральный диапазон. В ICMP легко hydrolyzed Глу (13)-Ала (14) и Tyr (16)-леи (17) облигации на инсулин B-цепи. Phe (25)-Tyr (26) и Его (10)-леи (11) являются вторичными спайности сайтов предположение о первичной специфичности фермента для гидрофобных или ароматических остатков на С (1)-позиции. В ICMP отличается от эластазы, щелочной протеазы и LasA в ее раскол специфику, ингибирование поведение и иммунологической из различных эластазы. В последовательности аминокислот внутренних пептидов показало, не гомологиях с известными протеиназы. Это наружной мембраны протеиназ был способен конкретных спайности альфа-и бета-цепей фибриногена. Среди р-nitroanilide подложек тестирование, субстратов активатора плазминогена, дополнять convertase и калликреин с остатками аргинина в С (1)-subsite были субстратов лучше принято, но они были лишь cleaved по очень низкой ставке.

к списку статей за 1999 год (en)

в библиотеку